Čas je, da ugotovimo, kaj so aminokisline, za kaj so potrebne in kako jih pravilno jemati.

Aminokisline služijo gradbeni material» za beljakovine, saj zaradi edinstvenega zaporedja 21 vrst teh organskih spojin v telesu nastajajo vse vrste beljakovin in mišično tkivo. Kar zadeva kemijsko strukturo, je za aminokisline značilna prisotnost amino skupine z atomom dušika, ki je osnova te spojine.

Prisotnost atoma dušika loči aminokisline od drugih hranil, ki jih dobimo s hrano (kot so ogljikovi hidrati), zato so edine spojine, ki lahko tvorijo tkiva, organe, mišice, kožo in lase.

Dandanes, ko ljudje slišijo za beljakovine, samodejno pomislijo samo na mišice in bodybuilding, čeprav so aminokisline pomembna sestavina prehrane vsakega človeka, vendar so še posebej pomembne za tiste, ki se ukvarjajo s kakršnim koli športom. Aminokisline so na splošno razdeljene v 3 kategorije: esencialne, pol-esencialne in neesencialne.

Kaj pomeni beseda "nenadomestljiv"? "Esencialne" pomeni, da teh aminokislin telo ne more sintetizirati in jih je treba pridobiti s hrano. Obstaja 9 esencialne aminokisline, vključno s slavno skupino BCAA.

Aminokisline z razvejano verigo (BCAA)

Levcin, izolevcin in valin

Od 9 esencialnih aminokislin so 3 razvrščene kot aminokisline z razvejano verigo. To so levcin, izolevcin in valin. BCAA imajo edinstveno kemično strukturo v primerjavi z drugimi esencialnimi aminokislinami, zato imajo posebne lastnosti. Za razliko od drugih aminokislin se BCAA v telesu hitreje in bolje absorbirajo, to pomeni, da se ne absorbirajo v želodcu, ampak dejansko gredo neposredno v mišice. Če želite izvedeti več o BCAA, preberite naš članek »BCAA. Kaj so aminokisline z razvejano verigo?

Druge esencialne aminokisline

Preostale esencialne aminokisline: histidin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan in lizin telo potrebuje za opravljanje številnih fizioloških funkcij.

Histidin

Histidin je aromatična aminokislina, ki opravlja številne vitalne funkcije v telesu, vključno s sodelovanjem pri sintezi hemoglobina, delovanju imunskega sistema in obnavljanju tkiv. Histidin je pomembna aminokislina v obdobju človekove rasti, pa tudi med rehabilitacijo po bolezni.

Lizin

Lysin igra pomembno vlogo pri delovanju imunskega sistema. Prav tako skupaj s pol-esencialnimi kislinami sodeluje pri sintezi kolagena, tako da koža, lasje in nohti ostanejo zdravi.

Triptofan

Triptofan je esencialna aromatična aminokislina, ki vsebuje indolno jedro. V telesu opravlja številne funkcije, zlasti vlogo kemičnega posrednika v živčnem sistemu. Za razliko od drugih aminokislin L-triptofan ni topen v vodi in je toplotno odporen, kar pomeni, da med predelavo ne izgubi večine svojih koristnih lastnosti.

metionin

Metionin je aminokislina s neprijeten vonj(vsebuje atom žvepla), ki je predhodnik drugih aminokislin, kot je tavrin. Njegove antioksidativne lastnosti lahko zaščitijo telo tako, da zavirajo delovanje škodljive snovi. Sodeluje tudi pri gradnji beljakovin in proizvodnji različnih hormonov, vključno z adrenalinom in melatoninom.

Fenilalanin

Fenilalanin je nepolarna aminokislina, ki ima benzilno stransko verigo in je znana po svojih antidepresivnih lastnostih. Ima pomembno vlogo pri nastajanju dopamina in adrenalina.

treonin

Ta aminokislina je polarna, nenaelektrena in ko se absorbira, se pretvori v piruvat, ki igra pomembno vlogo pri proizvodnji glukoze in ATP energije.

Neesencialne aminokisline

Neesencialne aminokisline so tiste, ki jih telo lahko sintetizira. Morda imate naslednje vprašanje: "Če se proizvajajo v telesu, zakaj jih potem moramo jemati dodatno?" Bistvo je, da med psihične vaje, potem ko je energija v obliki ogljikovih hidratov izčrpana, telo začne iskati druge vire prehrane. Aminokisline lahko delujejo kot vir, ki mišicam zagotavlja vse, kar potrebujejo za nadaljevanje treninga. Telo pa pogosto ne more proizvesti aminokislin dovolj hitro, da bi zadovoljilo povečane potrebe med vadbo, zato jih moramo zaužiti več, ne glede na to, ali so esencialne ali ne.

Alanin

Alanin je po kemijski strukturi ena najpreprostejših organskih spojin in jo uvrščamo med nepolarne aminokisline. Alanin ima ključno vlogo v ciklu glukoze in alanina med jetri in telesnimi tkivi. Preprosto povedano, v tkivih reagira tako, da tvori piruvat in nato glukozo, ki se uporablja kot vir energije.

Glicin

Glicin je najmanjša od vseh aminokislin in je povezana s proizvodnjo kolagena, pa tudi prolina in lizina. Poleg tega deluje kot nevrotransmiter v hrbtenjača, možgansko deblo in mrežnica.

Asparaginska kislina

Ta aminokislina je vključena v cikel sečnine v telesu, pa tudi v proces, imenovan glukoneogeneza (presnovna pot, ki vodi do tvorbe glukoze). Poleg tega asparaginska kislina deluje kot nevrotransmiter, ki stimulira določene receptorje v živčnem sistemu.

Asparagin

Asparagin je potreben za normalno delovanje živčni sistem, prav tako pa igra pomembno vlogo pri sintezi amoniaka.

Pol-esencialne ali pogojno esencialne aminokisline

Te aminokisline lahko telo proizvede v določenih količinah, vendar v nekaterih okoliščinah ta količina ne zadostuje za normalno fiziološko delovanje, na primer med boleznijo ali intenzivno vadbo.

Serin

Serin je proteinogena aminokislina, ki opravlja številne biološke funkcije v telesu. Ima pomembno vlogo pri presnovi, encimskih reakcijah in delovanju možganov.

Arginin

Arginin je predhodnik dušikovega oksida. Skrajšuje čas okrevanja po poškodbah, pospešuje celjenje poškodovanega tkiva ter pomaga zniževati in stabilizirati krvni tlak.

Tirozin

Tirozin je proteinogena aminokislina, ki ima pomembno vlogo pri celični signalizaciji.

Prolin

Ta aminokislina ima izjemno togo strukturo, ki se uporablja za sintezo kolagena, ki je bistvenega pomena za ohranjanje zdravih las, kože in nohtov.

Ornitin

Ornitin ima ključno vlogo pri biosintezi sečnine in naj bi tudi preprečil utrujenost med vadbo. Cikel sečnine je niz biokemičnih procesov, ki proizvajajo sečnino za odstranjevanje amoniaka iz telesa.

Glutamin

Glutamin je med športniki ena izmed najbolj priljubljenih pol-esencialnih aminokislin, ki sodeluje pri uravnavanju kislosti v ledvicah, ustvarjanju celične energije in stimulaciji. mišični metabolizem.

cistein

Cistein ima pomembno vlogo pri encimskih reakcijah v telesu. Verjame se, da sodeluje pri vezavi kovin in je tudi predhodnik nekaterih antioksidantov.

Koristi in uporaba aminokislin

Zdaj pa ugotovimo, za kaj so potrebne aminokisline in za kakšne namene so učinkovite. Aminokisline so sestavni del naše telo in procesi, ki se v njem odvijajo vsak dan. Vzdrževanje ustreznega ravnovesja aminokislin z dodatki je dokazalo velike koristi za telo zaradi stimulacije rast mišic dokler se ne izboljšajo funkcije imunskega sistema.

1. Mišični anabolizem, zmanjšanje mišične utrujenosti in pomoč pri okrevanju mišic

Večina velika korist Prednosti aminokislinskih dodatkov so v njihovi sposobnosti spodbujanja mišičnega anabolizma, popravljanja mišic in preprečevanja pojava mišične utrujenosti.

Levcin, izolevcin, valin, asparagin, asparaginska kislina in glutamin je 6 aminokislin, ki se presnavljajo v mišicah v mirovanju. Podpirajo številne presnovne procese, na primer igrajo temeljno vlogo kot substrati za sintezo beljakovin in proizvodnjo energije ter so tudi predhodnik glutamina in alanina.

V prvih 10 minutah vadbe je telo podvrženo reakciji, ki vključuje encim alanin aminotransferazo za vzdrževanje visokih ravni določenih aminokislin med vadbo. Intermediati, ki nastanejo kot posledica te reakcije, lahko povzročijo utrujenost. Vendar pa ima glutamin številne funkcije v telesu, ki mu omogočajo uporabo kot prehranski vir, zato lahko dodatki glutamina povečajo mišično energijo in hitrost mišičnega metabolizma med vadbo.

Zaradi teh koristnih lastnosti aminokislinskih dodatkov so idealni ne samo za bodybuilderje, ampak tudi za tekače, sprinterje in ljudi, ki vodijo aktivna slikaživljenje.

Leta 2000 je bil izveden poskus za določitev reakcije mišične beljakovine jemati aminokisline. Šest moških in žensk je 1 uro po vadbi popilo napitek s 6 g esencialnih aminokislin ali placebo napitek. Tisti, ki so jemali aminokisline, so opazili povečanje ravni fenilalanina, kar se ni zgodilo med tistimi, ki so jemali placebo. To povečanje je povzročilo anabolični odziv v mišicah, zato je bilo ugotovljeno, da aminokisline spodbujajo anabolizem beljakovin in sintezo beljakovin v mišicah.

Poleg tega je znanstveni pregled iz leta 2003 pokazal, da lahko povečana raven levcina v telesu spodbudi sintezo mišičnih beljakovin med kataboličnimi stanji, ki jih povzroči omejitev prehrane ali naporna vadba.

1. Aminokisline za hujšanje

Aminokisline niso koristne le za tiste, ki želijo zgraditi mišice in izboljšati okrevanje mišic, ampak dokazano pomagajo tudi pri lajšanju odvečne teže. Ena študija je preučevala 2 skupini ljudi, ki so želeli shujšati in spremeniti telesno sestavo. Prva skupina je uporabljala dieto z visoko vsebnostjo aminokislin, druga skupina pa je imela malo aminokislin.

Po 16 dneh je bilo ugotovljeno, da je skupina, ki je jemala več aminokislin, znatno izgubila več maščobe in manj mišična masa kot drugi. Na splošno dokazi kažejo, da prehrana z visoko vsebnostjo beljakovin in aminokislin ter nizka vsebnost ogljikovih hidratov zagotavlja večjo izgubo maščobe ob ohranjanju beljakovin v telesu.

1. Sladkorna bolezen

Sladkorna bolezen je bolezen, pri kateri telo ne more učinkovito uravnavati ravni krvnega sladkorja in proizvajati insulina. Ko zaužijemo ogljikove hidrate, se raven glukoze v telesu poveča. Pri sladkorni bolezni telo ne more pravilno proizvesti insulina, da bi povrnilo raven sladkorja v normalno stanje, kar povzroči hiperglikemijo. Aminokisline pozitivno vplivajo na raven sladkorja v krvi. Na primer, arginin je predhodnik dušikovega oksida, glasnika, ki neposredno vpliva na občutljivost za insulin.

1. Vnetje in artritis

Še ena uporabna lastnina aminokislin je, da lahko zmanjšajo aktivnost vnetnih procesov v telesu. Ena študija, izvedena leta 1973, je pokazala, da so estri aminokislin in aminokisline, ki vsebujejo žveplo, vključno s cisteinom in metioninom, učinkovita protivnetna sredstva, ki lahko zmanjšajo učinke edema in anafilaktični šok, ter celo zmanjša vnetje in izboljša stanje artritisa, povzročenega z adjuvansi.

1. Imunski sistem

Čeprav je to morda novica za vas, pomanjkanje beljakovin ali aminokislin v prehrani oslabi imunski sistem in poveča dovzetnost za bolezni. Predvsem sodobne raziskave kažejo, da imajo arginin, glutamin in cistein pomembno vlogo pri delovanju imunskega sistema. Te aminokisline na primer sodelujejo pri aktivaciji različnih limfocitov, naravnih celic ubijalk in makrofagov ter motijo ​​redoks regulacijo celične funkcije, izražanje genov in proliferacijo limfocitov ter vplivajo tudi na tvorbo protiteles, citokinov in drugih citotoksičnih snovi. Znanstveniki zdaj ugotavljajo, da lahko dodatki aminokislin izboljšajo imunski sistem ter zmanjšajo obolevnost in umrljivost.

1. Plodnost

Nedavne raziskave kažejo, da lahko dodatki aminokislin izboljšajo stopnjo plodnosti. Na primer, ena taka študija je vključevala 132 moških s težavami s plodnostjo. 3 mesece so jemali dodatke z aminokislinami in elementi v sledeh. Kontrolna skupina je bila skupina 73 moških z zmanjšano plodnostjo (subfertilnost), ki so jemali placebo. Vsi rezultati študije testne skupine so pokazali znatno izboljšanje na področju spočetja v primerjavi s kontrolno skupino. V 6 mesecih po koncu poskusa so v skupini moških, ki so jemali prehranska dopolnila, zabeležili 34 primerov spočetja.

Upam, da nimate več vprašanj o tem, zakaj so aminokisline potrebne; če imate, lahko vedno postavite vprašanje v komentarjih.

Aminokislinski dodatki

Če dobite vse, kar potrebujete hranila s hrano morda ne boste potrebovali dodatkov. Vendar je vredno zapomniti, da se med treningom potrebe telesa po aminokislinah povečajo, tako da če veliko trenirate in želite zgraditi mišice ali shujšati, boste najverjetneje potrebovali dodatke. Obstaja veliko možnosti za aminokisline, pojdite v katero koli trgovino, lahko so v obliki prahu, tablet ali kapsul.

Aminokisline v prahu

Aminokisline so na voljo v različnih okusih v obliki prahu, tako da jih lahko preprosto dodate svojemu najljubšemu soku ali vodi.

Aminokisline v tabletah

Nimate niti minute prostega časa in morate nujno zaužiti dnevni odmerek aminokislin? Za takšne situacije so idealna dopolnila v obliki tablet.

Imejte v mislih, da je vloga aminokislin pri športna prehrana zelo velika, več kot jih je, bolje je. Nima smisla jemati getra z visoko vsebnostjo ogljikovih hidratov, lažje je kupiti kilogram sladkorja in ga zmešati z beljakovinami, ceneje bo.

Kako jemati aminokisline?

Aminokislinske dodatke je najbolje jemati zjutraj, pred vadbo, po vadbi in pred spanjem, da zmanjšajo mišična utrujenost ter povečati mišični anabolizem in okrevanje.

Kako pravilno jemati aminokisline ene ali druge vrste, je vedno navedeno na pločevinki. na primer BCAA je boljši Vzemite ga samo zjutraj, ko se zbudite, pred in po treningu. Zaužijte kompleksne aminokisline med obroki, pa tudi pred in po treningu. Če želite pravilno uživati ​​druge vrste, morate upoštevati, katere druge dodatke uživate.

I. Fizikalno-kemijski – temelji na razlikah v fizikalno-kemijskih lastnostih aminokislin. 1) Hidrofobne aminokisline (nepolarne). Radikalne komponente običajno vsebujejo ogljikovodikove skupine in aromatske obroče. Hidrofobne aminokisline vključujejo ala, val, lei, ile, fen, tri, met. 2) Hidrofilne (polarne) nenabite aminokisline. Ostanki takih aminokislin vsebujejo polarne skupine (-OH, -SH, -NH2). Te skupine medsebojno delujejo z dipolnimi vodnimi molekulami, ki se orientirajo okoli njih. Med polarne nenaelektrene spadajo gly, ser, tre, tyr, cis, gln, asn. 3) Polarne negativno nabite aminokisline. Sem spadata asparaginska in glutaminska kislina. V nevtralnem okolju pridobita asp in glu negativni naboj. 4) Polarne pozitivno nabite aminokisline: arginin, lizin in histidin. Imeti dodatno amino skupino (ali imidazolni obroč, kot histidin) v radikalu. V nevtralnem okolju lys, arg in gαis pridobijo pozitiven naboj.

II. Biološka klasifikacija.1) Esencialne aminokisline v človeškem telesu jih ni mogoče sintetizirati in jih moramo vnesti s hrano (val, ile, leu, lys, met, tre, tri, fen) in še 2 aminokislini uvrščamo med delno esencialne (arg, gis). 2) Neesencialne aminokisline lahko sintetiziramo v človeškem telesu (glutaminska kislina, glutamin, prolin, alanin, asparaginska kislina, asparagin, tirozin, cistein, serin in glicin). Struktura aminokislin. Vse aminokisline so α-aminokisline. Amino skupina skupnega dela vseh aminokislin je vezana na α-ogljikov atom. Aminokisline vsebujejo karboksilno skupino –COOH in amino skupino –NH2. V proteinu ionogene skupine skupnega dela aminokislin sodelujejo pri tvorbi peptidne vezi, vse lastnosti proteina pa določajo le lastnosti aminokislinskih radikalov. Aminokisline so amfoterne spojine. Izoelektrična točka aminokislin je vrednost pH, pri kateri ima največji delež molekul aminokislin ničelni naboj.

2. Fizično Kemijske lastnosti beljakovine. Izolacija in čiščenje: elektroforetska separacija, gelska filtracija itd. Molekulska masa proteinov, amfoternost, topnost (hidratacija, izsoljenje). Denaturacija proteinov, njena reverzibilnost.

1. Molekulska masa. Beljakovine so visokomolekularni organski polimeri, ki vsebujejo dušik in so zgrajeni iz aminokislin. Molekulska masa beljakovin je odvisna od števila aminokislin v vsaki podenoti. 2. Lastnosti medpomnilnika. Beljakovine so amfoterni polielektroliti, tj. združujejo kisle in bazične lastnosti. Glede na to so lahko beljakovine kisle ali bazične. 3. Dejavniki, ki stabilizirajo beljakovine v raztopini. HIDRATNA OVOJNICA je plast vodnih molekul, ki so na določen način orientirane na površini beljakovinske molekule. Površina večine beljakovinskih molekul je negativno nabita, dipole molekul vode pa privlačijo s svojimi pozitivno nabitimi poli. 4. Dejavniki, ki zmanjšujejo topnost beljakovin. Vrednost pH, pri kateri postane beljakovina električno nevtralna, se imenuje izoelektrična točka (IEP) beljakovine. Za bazične beljakovine je IET v alkalnem okolju, za kisle beljakovine - v kislem okolju. Denaturacija je zaporedna kršitev kvartarne, terciarne in sekundarne strukture proteina, ki jo spremlja izguba bioloških lastnosti. Denaturirane beljakovine se oborijo. Protein lahko oborimo s spremembo pH medija (IET), ali z izsoljenjem ali z delovanjem na kak denaturacijski faktor. Fizični dejavniki:1. Visoke temperature. Nekateri proteini se denaturirajo že pri 40-502. Ultravijolično obsevanje 3. Rentgensko in radioaktivno obsevanje 4. Ultrazvok 5. Mehanski vpliv (na primer vibracije). Kemični dejavniki:1. Koncentrirane kisline in alkalije. 2. Soli težkih kovin (na primer CuSO4). 3. Organska topila (etilni alkohol, aceton) 4. Nevtralne soli alkalijskih in zemeljskoalkalijskih kovin (NaCl, (NH4)2SO4)

3. Strukturna organizacija beljakovinskih molekul. Primarne, sekundarne, terciarne strukture. Povezave, vključene v stabilizacijo struktur. Odvisnost bioloških lastnosti beljakovin od sekundarne in terciarne strukture. Kvartarna struktura proteinov. Odvisnost biološke aktivnosti proteinov od kvartarne strukture (spremembe konformacije protomerov).

Obstajajo štiri ravni prostorske organizacije beljakovin: primarna, sekundarna, terciarna in kvartarna struktura beljakovinskih molekul. Primarna struktura beljakovin- zaporedje aminokislin v polipeptidni verigi (PPC). Peptidno vez tvorita samo alfa amino skupina in alfa karboksilna skupina aminokislin. Sekundarna struktura je prostorska organizacija jedra polipeptidne verige v obliki α-vijačnice ali β-listne strukture. V α-vijačnici je 36 aminokislinskih ostankov na 10 obratov. α-vijačnica je fiksirana z uporabo vodikovih vezi med skupinami NH enega zavoja vijačnice in skupinami C=O sosednjega zavoja. Strukturo β-plošče držijo skupaj tudi vodikove vezi med skupinama C=O in NH. Terciarna struktura- posebna medsebojna razporeditev v prostoru spiralno oblikovanih in prepognjenih delov polipeptidne verige. Pri nastanku terciarne strukture sodelujejo močne disulfidne vezi in vse šibke vrste vezi (ionske, vodikove, hidrofobne, van der Waalsove interakcije). Kvartarna struktura– tridimenzionalna organizacija v prostoru več polipeptidnih verig. Vsaka veriga se imenuje podenota (ali protomer). Zato se proteini s kvartarno strukturo imenujejo oligomerni proteini.

4. Enostavni in kompleksni proteini, njihova razvrstitev. Narava vezi protetičnih skupin z beljakovinami. Biološke funkcije beljakovin. Sposobnost specifične interakcije z ligandom.

Enostavne beljakovine so zgrajene iz aminokislinskih ostankov in ob hidrolizi razpadejo le na proste aminokisline. Kompleksne beljakovine so dvokomponentne beljakovine, ki so sestavljene iz preproste beljakovine in neproteinske komponente, imenovane protetična skupina. Pri hidrolizaciji kompleksnih proteinov se poleg prostih aminokislin sprosti tudi neproteinski del ali njegovi razpadni produkti.Enostavni proteini pa so po nekaterih pogojno izbranih kriterijih razdeljeni v več podskupin: protamini, histoni, albumini. , globulini, prolamini, glutelini itd. Razvrstitev kompleksnih beljakovin: fosfoproteini (vsebujejo fosforno kislino), kromoproteini (vsebujejo pigmente), nukleoproteini (vsebujejo nukleinske kisline), glikoproteini (vsebujejo ogljikove hidrate), lipoproteini (vsebujejo lipide) in metaloproteini (vsebujejo kovine).Aktivno središče proteinske molekule. Med delovanjem beljakovin se lahko vežejo na ligande - nizkomolekularne snovi. Ligand se pritrdi na določeno mesto v proteinski molekuli – aktivni center. Aktivni center nastane na terciarnem in kvartarnem nivoju organizacije proteinske molekule in nastane zaradi privlačnosti stranskih radikalov določenih aminokislin (nastanejo vodikove vezi med -OH skupinami žvepla, aromatski radikali so povezani s hidrofobnimi interakcije, -COOH in –NH2 - z ionskimi vezmi).

Beljakovine, ki vsebujejo ogljikove hidrate (glikoproteini in proteoglikani). Protetično skupino glikoproteinov lahko predstavljajo monosaharidi (glukoza, galaktoza, manoza, fruktoza, 6-deoksigalaktoza), njihovi amini in acetilirani derivati ​​amino sladkorjev (acetilglukoza, acetilgalaktoza. Delež ogljikovih hidratov v molekulah glikoproteinov predstavlja do 35% Glikoproteini so pretežno globularni proteini.Proteoglikani ogljikovih hidratov so lahko predstavljeni z več verigami heteropolisaharidov.Biološke funkcije glikoproteinov: 1. transport(krvni proteini globulini prenašajo železo, bakrove ione, steroidne hormone); 2. zaščitni: fibrinogen izvaja strjevanje krvi; b. imunoglobulini zagotavljajo imunsko zaščito; 3. receptor(na površini celične membrane se nahajajo receptorji, ki zagotavljajo specifično interakcijo).4. encimski(holinesteraza, ribonukleaza); 5. hormonsko(hormoni sprednje hipofize - gonadotropin, tirotropin). Biološke funkcije proteoglikanov: hialuronska in hondroitinžveplova kislina, keratin sulfat opravljajo strukturne, vezavne, površinsko-mehanske funkcije.

6. Lipoproteini človeških tkiv. Razvrstitev lipidov. Glavni predstavniki: triacilgliceroli, fosfolipidi, glikolipidi, holesterol. Njihova struktura in funkcije. Esencialne maščobne kisline in njihovi derivati. Sestava, struktura in funkcije krvnih lipoproteinov.

7. Nukleoproteini. Značilnosti beljakovinskega dela. Zgodovina odkritja in študija nukleinskih kislin. Zgradba in funkcije nukleinskih kislin. Primarna in sekundarna struktura DNA in RNA. Vrste RNA. Zgradba kromosomov.

Nukleoproteini- kompleksne beljakovine, ki vsebujejo beljakovino (protamin ali histon), neproteinski del pa predstavljajo nukleinske kisline (NA): deoksiribonukleinska kislina (DNA) in ribonukleinska kislina (RNA). Protamini in histoni so proteini z izrazitimi bazičnimi lastnostmi, ker vsebujejo več kot 30 % Arg in Lys. Nukleinske kisline (NA) - To so dolge polimerne verige, sestavljene iz več tisoč monomernih enot, ki so med seboj povezane s 3',5'-fosfodietrskimi vezmi. Monomer NA je mononukleotid, ki je sestavljen iz dušikove baze, pentoze in ostanka fosforne kisline. Dušikove baze so purinske (A in G) in pirimidinske (C, U, T). Pentoza je β–D-riboza ali β–D-deoksiriboza. Dušikova baza je s pentozo povezana z N-glikozidno vezjo. Pentoza in fosfat sta med seboj povezana z estrsko vezjo med skupino –OH, ki se nahaja pri atomu C5’ pentoze in fosfata. Vrste nukleinskih kislin: 1. DNK vsebuje A, G, T in C, deoksiribozo in fosforno kislino. DNK se nahaja v celičnem jedru in tvori osnovo kompleksnega proteinskega kromatina. 2. RNA vsebuje A, G, U in C, ribozo in fosforno kislino. Obstajajo 3 vrste RNA: a) m-RNA (informacija ali predloga) - kopija odseka DNA, vsebuje informacije o strukturi proteina; b) r-RNA tvori ogrodje ribosoma v citoplazmi in igra pomembno vlogo pri sestavljanju beljakovin na ribosomu med prevajanjem; c) tRNA sodeluje pri aktivaciji in transportu AK do ribosoma in je lokalizirana v citoplazmi. NC imajo primarno, sekundarno in terciarno strukturo . Primarna struktura NK je enaka za vse vrste – linearna polinukleotidna veriga, v kateri so mononukleotidi povezani s 3', 5'-fosfodiestrskimi vezmi. Vsaka polinukleotidna veriga ima 3' in 5', ti konci so negativno nabiti. Sekundarna struktura DNA je dvojna vijačnica. DNK je sestavljena iz 2 verig, zavitih v spiralo na desno okoli osi. Helix turn = 10 nukleotidov, kar je 3,4 nm v dolžino. Obe vijačnici sta antiparalelni. Terciarna struktura DNK. To je posledica dodatnega zvijanja v prostoru molekule DNA. To se zgodi, ko DNK sodeluje z beljakovino. Pri interakciji s histonskim oktamerjem se dvojna vijačnica navije na oktamer, tj. spremeni v superspiralo. Sekundarna struktura RNA– v prostoru upognjena polinukleotidna nit. Ta ukrivljenost je posledica tvorbe vodikovih vezi med komplementarnimi dušikovimi bazami. Pri t-RNA predstavlja sekundarno strukturo »list deteljice«, pri kateri ločimo komplementarne in nekomplementarne regije. Sekundarna struktura rRNA je vijačnica enojne ukrivljene RNA, terciarna struktura pa je skelet ribosoma. Prihaja iz jedra v osrednjo cono, m-RNA tvori komplekse s specifičnimi proteini - informomerji ( terciarna struktura mRNA) in se imenujejo infosomi.

8. Kromoproteini, njihova razvrstitev. Flavoproteini, njihova struktura in funkcije. Hemoproteini, zgradba, predstavniki: hemoglobin, mioglobin, katalaza, peroksidaza, citokromi. Funkcije hemoproteinov.

Fosfoproteini vsebujejo ostanek fosforne kisline kot prostetično skupino. Primeri: kazein in kazeinogen mleka, skute, mlečnih izdelkov, vitelin jajčnega rumenjaka, ovalbumin Beljak, ribje ikre ichtullin. Celice CNS so bogate s fosfoproteini. Fosfoproteini imajo različne funkcije: 1. Prehranska funkcija. Fosfoproteini mlečnih izdelkov so lahko prebavljivi, absorbirani in so vir esencialnih aminokislin in fosforja za sintezo proteinov otroškega tkiva. 2. Fosforjeva kislina je potrebna za popolno tvorbo živčnega in kostnega tkiva otrok. 3. Fosforjeva kislina sodeluje pri sintezi fosfolipidov, fosfoproteinov, nukleotidov, nukleinskih kislin. 4. Fosforjeva kislina uravnava aktivnost encimov s fosforilacijo s sodelovanjem encimov protein kinaze. Fosfat je vezan na –OH skupino serina ali treonina z estrskimi vezmi: Kromoproteini- kompleksne beljakovine z obarvanim neproteinskim delom. Sem spadajo flavoproteini (rumeni) in hemoproteini (rdeči). Flavoproteini vsebujejo derivate vitamina B2 kot prostetično skupino - flavine: flavin adenin dinukleotid (FAD) ali flavin mononukleotid (FMN). So neproteinski del encimov dehidrogenaze, ki katalizirajo redoks reakcije. Hemoproteini Vsebujejo kompleks hem-železo porfirin kot neproteinsko skupino. Hemoproteine ​​delimo v dva razreda: 1. encimi: katalaza, peroksidaza, citokromi; 2. neencimi: hemoglobin in mioglobin. Encima katalaza in peroksidaza uničujeta vodikov peroksid, citokromi so nosilci elektronov v transportni verigi elektronov. Neencimi. Hemoglobin prenaša kisik (iz pljuč v tkiva) in ogljikov dioksid (iz tkiv v pljuča); mioglobin je skladišče kisika v delujočih mišicah. Hemoglobin– tetramer, ker je sestavljen iz 4 podenot: globin v tem tetrameru predstavljajo 4 polipeptidne verige 2 sort: 2 α in 2 β verigi. Vsaka podenota je povezana s hemom. Fiziološke vrste hemoglobina: 1. HbP - primitivni hemoglobin se tvori v zarodku. 2. HbF – fetalni hemoglobin – fetalni hemoglobin. Nadomestitev HbP s HbF se pojavi do 3. meseca starosti.

9. Encimi, zgodovina odkritja in študija encimov, značilnosti encimske katalize. Specifičnost delovanja encimov. Odvisnost hitrosti encimskih reakcij od temperature, pH, koncentracije encima in substrata.

Encimi– biološki katalizatorji beljakovinske narave, ki jih tvori živa celica, delujejo z visoko aktivnostjo in specifičnostjo. Podobnosti encimi z nebiološkimi katalizatorji je, da:

• encimi katalizirajo energijsko možne reakcije;
• energija kemijskega sistema ostaja konstantna;
• med katalizo se smer reakcije ne spremeni;
• encimi se med reakcijo ne porabljajo.

razlike encimi iz nebioloških katalizatorjev so:

• hitrost encimskih reakcij je višja od reakcij, ki jih katalizirajo neproteinski katalizatorji;
• encimi so zelo specifični;
• v celici poteka encimska reakcija, tj. pri temperaturi 37 °C, konstantna zračni tlak in fiziološka pH vrednost;
• hitrost encimske reakcije je mogoče nadzorovati.

Sodobna klasifikacija encimov na podlagi narave kemičnih transformacij, ki jih katalizirajo. Razvrstitev temelji na vrsti reakcije, ki jo katalizira encim. Encimi so razdeljeni v 6 razredov:

1. Oksidoreduktaze- katalizira redoks reakcije

2. Transferaze– skupinski prevoz

3. Hidrolaze– hidroliza

4. liaze– nehidrolitsko cepitev substrata

5. Izomeraze– izomerizacija

6. Ligaze(sintetaze) - sinteza z uporabo energije (ATP)

Nomenklatura encimov.

1. Trivialno ime (pepsin, tripsin).

2. Ime encima je lahko sestavljeno iz imena substrata z dodatkom končnice "aza"

(arginaza hidrolizira aminokislino arginin).

3. Dodajanje končnice "aza" imenu katalizirane reakcije (hidrolaza katalizira

hidroliza, dehidrogenaza – dehidrogenacija organske molekule, t.j. odstranitev protonov in elektronov iz substrata).

4. Racionalno ime - ime substratov in narava kataliziranih reakcij (ATP + heksoza

heksoza-6-fosfat + ADP. Encim: ATP: D-heksoza-6-fosfotransferaza).

številke): 1.1.1.1 – ADH, 1.1.1.27 – LDH.

Odvisnost hitrosti encimske reakcije od pH medija Za vsak encim obstaja vrednost pH, pri kateri je njegova največja aktivnost. Odstopanje od optimalne vrednosti pH povzroči zmanjšanje encimske aktivnosti. Vpliv pH na aktivnost encima je povezan z ionizacijo funkcionalnih skupin aminokislinskih ostankov določenega proteina, ki zagotavljajo optimalno konformacijo aktivnega centra encima. Ko se pH spremeni od optimalnih vrednosti, se spremeni ionizacija funkcionalnih skupin beljakovinske molekule. Na primer, ko je okolje zakisano, se protonirajo proste amino skupine (NH 3 +), in ko pride do alkalizacije, se proton odstrani iz karboksilnih skupin (COO -). To vodi do spremembe konformacije encimske molekule in konformacije aktivnega centra; posledično je motena vezava substrata, kofaktorjev in koencimov na aktivni center. Encimi, ki delujejo v kisle razmere(na primer pepsin v želodcu ali lizosomski encimi), evolucijsko pridobijo konformacijo, ki zagotavlja delovanje encima pri kislih pH vrednostih. Vendar ima večina encimov v človeškem telesu Optimalni pH blizu nevtralnega, ki sovpada s fiziološko vrednostjo pH.

Odvisnost hitrosti encimske reakcije od temperature medija Zvišanje temperature do določenih meja vpliva na hitrost encimske reakcije, podobno kot vpliv temperature na katero koli kemično reakcijo. Z naraščanjem temperature se gibanje molekul pospeši, kar vodi do povečanja verjetnosti interakcije med reaktanti. Poleg tega lahko temperatura poveča energijo reagirajočih molekul, kar prav tako pospeši reakcijo. Vendar pa ima hitrost kemične reakcije, ki jo katalizirajo encimi, svoj temperaturni optimum, katerega presežek spremlja zmanjšanje encimske aktivnosti, ki je posledica toplotne denaturacije proteinske molekule. Za večino človeških encimov je optimalna temperatura 37-38 °C. Specifičnost– zelo visoka selektivnost encimov glede na substrat. Specifičnost encima je razložena s sovpadanjem prostorske konfiguracije substrata in substratnega središča (sterično sovpadanje). Za specifičnost encima sta odgovorna tako aktivno središče encima kot njegova celotna proteinska molekula. Aktivno mesto encima določa vrsto reakcije, ki jo encim lahko izvede. Obstajajo tri vrste specifičnosti:

Absolutna specifičnost. To specifičnost imajo encimi, ki delujejo le na en substrat. Na primer, saharoza hidrolizira samo saharozo, laktaza - laktozo, maltaza - maltozo, ureaza - sečnino, arginaza - arginin itd. Relativna specifičnost je sposobnost encima, da deluje na skupino substratov s skupno vrsto povezave, tj. relativna specifičnost se kaže le v zvezi z določeno vrsto vezi v skupini substratov. Primer: lipaze razgrajujejo estrske vezi v živalskih maščobah in rastlinskega izvora. Amilaza hidrolizira α-glikozidno vez v škrobu, dekstrinih in glikogenu. Alkohol dehidrogenaza oksidira alkohole (metanol, etanol itd.). Stereokemična specifičnost je sposobnost encima, da deluje samo na en stereoizomer. Na primer: 1) α, β-izomerija: α - amilaza iz sline in trebušnega soka razgrajuje le α-glukozidne vezi v škrobu in ne razgrajuje β-glukozidne vezi v vlaknini. M mednarodna enota (IU) encimske aktivnosti je količina encima, ki je sposobna pretvoriti 1 µmol substrata v reakcijske produkte v 1 minuti pri 25 °C in optimalnem pH. Catal ustreza količini katalizatorja, ki lahko pretvori 1 mol substrata v produkt v 1 sekundi pri 25 °C in optimalnem pH. Specifična encimska aktivnost– število enot encimske aktivnosti encima na 1 mg beljakovin. Molarna aktivnost je razmerje med številom enot encimske aktivnosti katalov ali IU in številom molov encima.

10. Zgradba encimov. Zgradba in funkcije aktivnega centra. Mehanizem delovanja encimov. Encimski kofaktorji: kovinski ioni in koencimi, njihovo sodelovanje pri delovanju encimov. Aktivatorji encimov: mehanizem delovanja. Zaviralci encimskih reakcij: kompetitivni, nekompetitivni, ireverzibilni. Zdravila – zaviralci encimov (primeri).

Po zgradbi so lahko encimi:

1. enokomponentni (enostavni proteini),

2. dvokomponentni (kompleksni proteini).

Za encime - preproste beljakovine– vključujejo prebavne encime (pepsin, tripsin). Za encime - kompleksne beljakovine– vključujejo encime, ki katalizirajo redoks reakcije. Za katalitično aktivnost dvokomponentnih encimov je potrebna dodatna kemična komponenta, ki se imenuje kofaktor, se lahko igrajo kot anorganske snovi ( ioni železa, magnezija, cinka, bakra itd..), in organske snovi - koencimi (npr. aktivne oblike vitaminov). Številni encimi za delovanje potrebujejo koencim in kovinske ione (kofaktor). Koencimi so nizkomolekularne organske snovi neproteinske narave, ki so začasno in krhko povezane z beljakovinskim delom encima. V primeru, ko je neproteinski del encima (koencim) tesno in trajno povezan z beljakovino, se tak neproteinski del imenuje protetična skupina. Beljakovinski del kompleksa protein-encim se imenuje apoencim. Skupaj tvorita apoencim in kofaktor holoencim.

V procesu encimske katalize ne sodeluje celotna proteinska molekula, ampak le določen del - aktivno središče encima. Aktivni center encim predstavlja del encimske molekule, na katerega je vezan substrat in od katerega so odvisne katalitične lastnosti encimske molekule. V aktivnem središču encima je "kontaktno" območje– mesto, ki privlači in zadržuje substrat na encimu zaradi svojih funkcionalnih skupin in "katalitski" del, katerih funkcionalne skupine so neposredno vključene v katalitično reakcijo. Nekateri encimi imajo poleg aktivnega centra tudi "drug" center - alosterični. Z alosterični center sodeluje z različnimi snovmi (efektorji), najpogosteje z različnimi metaboliti. Kombinacija teh snovi z alosteričnim središčem povzroči spremembo konformacije encima (terciarna in kvartarna struktura). Aktivni center v encimski molekuli se bodisi ustvari ali pa je moten. V prvem primeru se reakcija pospeši, v drugem pa upočasni. Zato alosterični center imenujemo regulacijski center encima. Encime, ki imajo v svoji zgradbi alosterični center, imenujemo regulacijski oz alosterični.Osnova teorije mehanizem delovanja encimov potrebna je tvorba kompleksa encim-substrat. Mehanizem delovanja encima:

1. tvorba kompleksa encim-substrat, substrat je vezan na aktivno središče encima.

2. na drugi stopnji encimskega procesa, ki poteka počasi, pride do elektronskih preureditev v kompleksu encim-substrat. Encim (En) in substrat (S) se začneta približevati drug drugemu, da dosežeta največji stik in tvorita en sam kompleks encim-substrat. Trajanje druge stopnje je odvisno od aktivacijske energije substrata ali energijske pregrade dane kemijske reakcije. Aktivacijska energija– energija, potrebna za pretvorbo vseh molekul 1 mola S v aktivirano stanje pri določeni temperaturi. Vsaka kemična reakcija ima svojo energijsko pregrado. Zaradi tvorbe encimsko-substratnega kompleksa se aktivacijska energija substrata zmanjša in reakcija začne potekati na nižji energijski ravni. Zato druga stopnja procesa omejuje hitrost celotne katalize.

3. Na tretji stopnji pride do same kemične reakcije s tvorbo reakcijskih produktov. Tretja faza postopka je kratka. Kot rezultat reakcije se substrat pretvori v reakcijski produkt; kompleks encim-substrat razpade in encim nespremenjen izstopi iz encimske reakcije. Encim torej omogoča, da zaradi tvorbe encimsko-substratnega kompleksa poteka kemijska reakcija krožno na nižji energijski ravni.

Kofaktor– neproteinska snov, ki mora biti v telesu brez velike količine tako da lahko ustrezni encimi opravljajo svoje naloge. Kofaktor vsebuje koencime in kovinske ione (na primer natrijeve in kalijeve ione).

Vsi encimi spadajo med globularne proteine ​​in vsak encim opravlja specifično funkcijo, ki je povezana z njegovo inherentno globularno strukturo. Vendar je aktivnost mnogih encimov odvisna od neproteinskih spojin, imenovanih kofaktorji. Molekularni kompleks proteinskega dela (apoencima) in kofaktorja imenujemo holoencim. Vlogo kofaktorja lahko opravljajo kovinski ioni (Zn 2+, Mg 2+, Mn 2+, Fe 2+, Cu 2+, K +, Na +) ali kompleksne organske spojine. Organske kofaktorje običajno imenujemo koencimi, nekateri pa so derivati ​​vitaminov. Vrsta povezave med encimom in koencimom je lahko različna. Včasih obstajajo ločeno in se med reakcijo vežejo drug na drugega. V drugih primerih sta kofaktor in encim trajno povezana in včasih z močnimi kovalentnimi vezmi. V slednjem primeru se neproteinski del encima imenuje prostetična skupina. Vloga kofaktorja je v glavnem naslednja:

• spreminjanje terciarne strukture proteina in ustvarjanje komplementarnosti med encimom in substratom;
• neposredno sodelovanje pri reakciji kot drugi substrat.

Aktivatorji je lahko:

1) kofaktorji, ker so pomembni udeleženci v encimskem procesu. Na primer, vključene kovine

v katalitskem središču encima: slinska amilaza je aktivna v prisotnosti Ca ionov, laktat dehidrogenaza (LDH) - Zn, arginaza - Mn, peptidaza - Mg in koencimi: vitamin C, derivati ​​različnih vitaminov (NAD, NADP, FMN). , FAD, CoASH itd.). Zagotavljajo vezavo aktivnega centra encima na substrat.

2) anioni imajo lahko tudi aktivacijski učinek na aktivnost encima, na primer anioni

Cl- aktivira amilazo v slini;

3) aktivatorji so lahko tudi snovi, ki ustvarjajo optimalno pH vrednost okolja za manifestacijo encimske aktivnosti, na primer HCl za ustvarjanje optimalnega okolja za želodčno vsebino za aktivacijo pepsinogena v pepsin;

4) aktivatorji so tudi snovi, ki pretvarjajo proencime v aktivni encim, na primer enterokinaza v črevesnem soku aktivira pretvorbo tripsinogena v tripsin;

5) aktivatorji so lahko različni metaboliti, ki se vežejo na alosterični center encima in prispevajo k nastanku aktivnega centra encima.

Zaviralci- to so snovi, ki zavirajo delovanje encimov. Obstajata dve glavni vrsti inhibicije: ireverzibilna in reverzibilna. V primeru ireverzibilne inhibicije se inhibitor trdno (ireverzibilno) veže na aktivno središče encima s kovalentnimi vezmi in spremeni konformacijo encima. Tako lahko soli težkih kovin (živo srebro, svinec, kadmij itd.) delujejo na encime. Reverzibilna inhibicija je vrsta inhibicije, pri kateri je mogoče obnoviti aktivnost encimov. Obstajata dve vrsti reverzibilne inhibicije: tekmovalna in nekonkurenčna. Pri kompetitivni inhibiciji sta si substrat in inhibitor po kemijski strukturi običajno zelo podobna. Pri tej vrsti inhibicije se lahko substrat (S) in inhibitor (I) enakovredno vežeta na aktivno mesto encima. Med seboj tekmujejo za mesto v aktivnem mestu encima. Klasičen primer je tekmovalna inhibicija – zaviranje delovanja sukcinat dehidrogenaza malonska kislina. Nekompetitivni inhibitorji se vežejo na alosterično mesto encima. Posledično pride do sprememb v konformaciji alosteričnega centra, ki vodijo do deformacije katalitičnega centra encima in zmanjšanja encimske aktivnosti. Presnovni produkti pogosto delujejo kot alosterični nekompetitivni inhibitorji. Zdravilne lastnosti zaviralci encimov (Contrical, Trasylol, Aminocaproic acid, Pamba). Contrical (aprotinin) se uporablja za zdravljenje akutnega pankreatitisa in poslabšanja kroničnega pankreatitisa, akutne nekroze trebušne slinavke, akutne krvavitve.

Regulacija delovanja encimov. Alosterični center, alosterični inhibitorji in aktivatorji (primeri). Regulacija encimske aktivnosti s fosforilacijo in defosforilacijo (primeri). Vrste hormonske regulacije encimske aktivnosti.

12. Razlike v encimih v sestavi organov in tkiv. Organsko specifični encimi, izoencimi (na primer LDH, MDH itd.). Spremembe encimske aktivnosti pri patologiji. Encimopatije, encimska diagnostika in encimska terapija.

Izoencimi- to so izooblike istega encima, ki se razlikujejo po zaporedju aminokislin, ki obstajajo v istem organizmu, vendar praviloma v njegovih različnih celicah, tkivih ali organih.

Izoencimi so običajno zelo homologni v zaporedju aminokislin. Vsi izoencimi istega encima opravljajo enako katalitično funkcijo, vendar se lahko bistveno razlikujejo po stopnji katalitične aktivnosti, regulatornih lastnostih ali drugih lastnostih. Primer encima z izoencimi je amilaze- pankreasna amilaza se po zaporedju aminokislin in lastnostih razlikuje od amilaze žlez slinavk, črevesja in drugih organov. To je služilo kot osnova za razvoj in uporabo bolj zanesljive metode za diagnosticiranje akutnega pankreatitisa z določanjem ne skupne plazemske amilaze, ampak pankreasne izoamilaze. Encimopatije– bolezni, ki jih povzroča motena sinteza encimov:

a) v popolni ali delni odsotnosti encimske aktivnosti;

b) prekomerno povečanje encimske aktivnosti;

c) pri nastajanju patoloških encimov, ki jih pri zdravem človeku ni.

Obstajajo dedne in pridobljene encimopatije. Dedne encimopatije so povezane z motnjami v genetskem aparatu celice, kar vodi do pomanjkanja sinteze določenih encimov. TO dedno bolezni vključujejo encimopatije, povezane z moteno pretvorbo aminokislin:

1. Fenilketonurija– dedna motnja v sintezi encima fenilalanin hidroksilaze, s sodelovanjem katere pride do pretvorbe fenilalanina v tirozin. S to patologijo se koncentracija fenilalanina v krvi poveča. Pri tej bolezni pri otrocih je treba iz prehrane izključiti fenilalanin.

2. albinizem– bolezen, povezana z genetsko okvaro encima tirozinaze. Ko melanociti izgubijo sposobnost sintetiziranja tega encima (oksidira tirozin v DOPA in DOPA-kinon), se melanin ne tvori v koži, laseh in mrežnici.

Pridobljene encimopatije, tj. Motnje v sintezi encimov so lahko posledica:

1. dolgotrajna uporaba zdravil (antibiotiki, sulfonamidi);

2. prebolele nalezljive bolezni;

3. zaradi pomanjkanja vitaminov;

4. maligni tumorji.

Encimska diagnostika - določanje aktivnosti encimov za diagnozo bolezni. Encime krvne plazme delimo v 3 skupine: sekretorne, indikatorske in izločevalne. Indikator – celični encimi. Pri boleznih, ki jih spremlja poškodba celičnih membran, se ti encimi pojavijo v velikih količinah v krvi, kar kaže na patologijo v določenih tkivih. Na primer, med akutnim pankreatitisom se poveča aktivnost amilaze v krvi in ​​urinu. Za encimsko diagnostiko se določijo izoencimi. V patoloških pogojih se lahko sproščanje encima v kri poveča zaradi spremembe stanja celične membrane. Preučevanje aktivnosti encimov v krvi in ​​drugih bioloških tekočinah se pogosto uporablja za diagnosticiranje bolezni. Na primer diastaza urina in amilaze v krvi pri pankreatitisu (povečana aktivnost), zmanjšana aktivnost amilaze pri kroničnem pankreatitisu.

Encimska terapija je uporaba encimov kot zdravil. Na primer, mešanica encimskih pripravkov pepsina, tripsina, amilaze (pankreatin, festal) se uporablja za bolezni prebavil z zmanjšanim izločanjem, tripsin in kimotripsin se uporabljata v kirurški praksi za gnojne bolezni za hidrolizo bakterijskih beljakovin.

13. Encimopatije pri otrocih in pomen njihove biokemijske diagnoze (na primeru motenj presnove dušika in ogljikovih hidratov).

Najpogostejša različica encimopatij, ki vodi do razvoja hemolitične anemije, je pomanjkanje glukoza-6-fosfat dehidrogenaze. Razmislimo o vzrokih encimopatij pri otrocih. Bolezen je razširjena med Afroameričani (630%), manj pogosta med Tatari (3,3%) in prebivalci Dagestana (511,3%); redko odkrijejo v ruski populaciji (0,4%). Poseben primer pomanjkanje glukoza 6 fosfat dehidrogenaze - favizem. Hemoliza se razvije pri uživanju fižola, fižola, graha ali vdihavanju naftalenskega prahu. Vzroki encimopatij pri otrocih Dedovanje pomanjkanja glukoza 6 fosfat dehidrogenaze (N), zaradi katerega so pogosteje prizadeti moški. Na svetu je približno 400 milijonov nosilcev tega patološkega gena. Bolezen se praviloma razvije po jemanju nekaterih zdravil [nitrofuranskih derivatov, kinina, izoniazida, ftivazida, aminosalicilne kisline (natrijev para-aminosalicilat), nalidiksične kisline, sulfonamidov itd.] Ali v ozadju okužbe. Encimopatije pri otrocih - znaki. Bolezen se kaže s hitrim razvojem hemolize z uporabo zgoraj navedenih snovi ali okužb (zlasti s pljučnico, tifusom, hepatitisom). Pomanjkanje glukoza-6-fosfat dehidrogenaze lahko povzroči zlatenico pri novorojenčkih. Krvni test razkrije retikulocitozo, povečano raven neposrednega in posrednega bilirubina, LDH in alkalne fosfataze. Morfologija eritrocitov in eritrocitni indeksi niso spremenjeni. Diagnozo postavimo na podlagi rezultatov določanja encimske aktivnosti. Encimopatije pri otrocih - zdravljenje. Izven krize se zdravljenje ne izvaja. Uporablja se za vročino fizikalne metode hlajenje. Pri kronični hemolizi se folna kislina predpisuje 1 mt/dan 3 tedne vsake 3 mesece. V času krize je vse odpovedano zdravila, izvajajte infuzijsko terapijo v ozadju dehidracije.

14. Vitamini, razvrstitev vitaminov (po topnosti in funkcionalnosti). Zgodovina odkritja in študija vitaminov.

Vitamini so nizkomolekularne organske spojine različnih kemijskih lastnosti in različnih struktur, ki jih sintetizirajo predvsem rastline, deloma mikroorganizmi.

Za ljudi so vitamini bistveni prehranski dejavniki. Vitamini sodelujejo v številnih biokemičnih reakcijah in opravljajo katalitično funkcijo kot del aktivnih centrov velika količina različne encime ali delujejo kot informacijski regulatorni posredniki, ki opravljajo signalne funkcije eksogeni prohormoni in hormoni. Glede na kemijsko strukturo in fizikalno-kemijske lastnosti (predvsem topnost) delimo vitamine v 2 skupini.

A. Vodotopno:

• vitamin B1 (tiamin);
• vitamin B2 (riboflavin);
• Vitamin PP (nikotinska kislina, nikotinamid, vitamin B 3);
• Pantotenska kislina (vitamin B 5);
• vitamin B6 (piridoksin);
• Biotin (vitamin H);
• Folna kislina (vitamin Bc, B9);
• vitamin B12 (kobalamin);
• vitamin C (askorbinska kislina);
• Vitamin P (bioflavonoidi).

B. Topen v maščobi

• vitamin A (retinol);
• vitamin D (holekalciferol);
• vitamin E (tokoferol);
• Vitamin K (filokinon).

15. Vitamin A, struktura, sodelovanje v presnovnih procesih. Hipo-hiper- in avitaminoza A, njihovi vzroki in značilnosti manifestacije. Viri hrane, dnevna potreba.

Vitamin A (retinol) - ciklični, nenasičen, monohidrični alkohol. Vitamin A najdemo samo v živalskih proizvodih: goveja in prašičja jetra, jajčni rumenjak, mlečni izdelki; Posebno bogato s tem vitaminom je ribje olje. Dnevna potreba Vitamin A za odraslega je 1 do 2,5 mg vitamina. Biološke funkcije vitamina A. Retinol se v telesu pretvori v retinal in retinojsko kislino, ki sodelujeta pri uravnavanju številnih funkcij (celična rast in diferenciacija); tvorijo tudi fotokemično osnovo vida. Glavne klinične manifestacije hipovitaminoze A. Najzgodnejši in najbolj značilen znak pomanjkanja vitamina A pri ljudeh je moten vid v somraku (hemeralopija ali nočna slepota). Za pomanjkanje vitamina A je značilna poškodba zrkla kseroftalmija, tj. razvoj suhosti roženice kot posledica blokade solznega kanala zaradi keratinizacije epitelija. To pa vodi do razvoja konjunktivitisa, otekanja, razjed in mehčanja roženice, t.j. do keratomalacije. Če se kseroftalmija in keratomalacija ne zdravita, lahko povzročita popolno izgubo vida.

16. Vitamin D, struktura, sodelovanje v presnovnih procesih. Aktivne oblike vitamina D v telesu. Hiper-, hipo- in avitaminoza D. Prehranski viri, dnevne potrebe Vloga vitamina D kot antirahitnega dejavnika. Biokemijsko bistvo rahitisa.

Vitamini skupine D (kalciferoli) - skupina kemično sorodnih spojin, ki spadajo med sterolne derivate. Najbolj biološko aktivna vitamina sta D 2 in D 3. Vitamin D 2 (ergokalferol), derivat ergosterola - rastlinski steroid, ki ga najdemo v nekaterih gobah, kvasu in rastlinskih oljih. Viri. Največjo količino vitamina D 3 najdemo v izdelkih živalskega izvora: maslo, jajčni rumenjak, ribje olje. Dnevna potreba za otroke 12-25 mcg (500-1000 ie), za odraslega je potreba veliko manjša. Biološka vloga. V človeškem telesu se vitamin D 3 hidroksilira na mestih 25 in 1 ter se pretvori v biološko aktivno spojino 1,25-dihidroksiholekalciferol. Kalcitriol opravlja hormonsko funkcijo, sodeluje pri uravnavanju presnove Ca 2+ in fosfatov, spodbuja absorpcijo Ca 2+ v črevesju in kalcifikacijo kostnega tkiva, reabsorpcijo Ca 2+ in fosfatov v ledvicah. Neuspeh. Pri pomanjkanju vitamina D se pri otrocih razvije bolezen, imenovana rahitis, za katero je značilna motena kalcifikacija rastočih kosti. V tem primeru opazimo deformacijo okostja z značilnimi spremembami. Presežek. Vstop v telo presežna količina vitamin D 3 lahko povzroči hipervitaminozo D. Za to stanje je značilno prekomerno odlaganje kalcijevih soli v tkivih pljuč, ledvic, srca, žilnih sten, kot tudi osteoporoza s pogostimi zlomi kosti.

17. Vitamin PP, struktura koencimov, sodelovanje v presnovnih procesih. Hipo- in pomanjkanje vitamina RR. Viri hrane, dnevne potrebe.

Vitamin PP (nikotinska kislina, nikotinamid, vitamin B 3 ) Viri. Vitamin PP je zelo razširjen v rastlinski izdelki, njegova vsebnost je visoka v riževih in pšeničnih otrobih, kvasu, veliko vitamina je v jetrih in ledvicah goveda in prašičev. Dnevna potreba v tem vitaminu prinaša 15-25 mg za odrasle, 15 mg za otroke . Biološke funkcije. Nikotinska kislina v telesu je del NAD in NADP, ki delujeta kot koencima različnih dehidrogenaz. Pomanjkanje vitamina PP vodi do bolezni "pelagra", za katero so značilni 3 glavni simptomi: dermatitis, driska, demenca ("tri D"), pelagra se kaže v obliki simetričnega dermatitisa na predelih kože, ki so izpostavljeni sončni svetlobi, gastrointestinalne motnje (driska ) in vnetne lezije sluznice ust in jezika. V napredovalih primerih pelagre opazimo motnje osrednjega živčevja (demenca): izguba spomina, halucinacije in blodnje.

18. Vitamin B2, struktura koencimov, sodelovanje v presnovnih procesih. Hipovitaminoza in pomanjkanje vitamina B2. Dnevne potrebe, viri hrane.

Vitamin B2 (riboflavin). Struktura vitamina B2 temelji na strukturi izoaloksazina v kombinaciji z alkoholom ribitolom. Glavni viri vitamin B 2 - jetra, ledvice, jajca, mleko, kvas. Vitamin najdemo tudi v špinači, pšenici in rži. Oseba delno prejme vitamin B 2 kot produkt vitalne aktivnosti črevesne mikroflore. Dnevna potreba v vitaminu B 2 za odraslega je 1,8-2,6 mg. Biološke funkcije. V črevesni sluznici po absorpciji vitamina pride do tvorbe koencimov FMN in FAD. Klinične manifestacije pomanjkanja riboflavin se izražajo v zaustavitvi rasti pri mladih organizmih. Pogosto se razvijejo vnetni procesi na sluznici ustne votline, v kotičkih ust se pojavijo dolgotrajne nezdravljive razpoke, dermatitis nazolabialne gube. Tipično vnetje oči: konjunktivitis, vaskularizacija roženice, siva mrena. Poleg tega s pomanjkanjem vitamina B 2 splošno mišična oslabelost in šibkost srčne mišice.

19. Vitamin C, struktura, sodelovanje v presnovnih procesih. Hipo- in pomanjkanje vitamina C. Viri hrane, dnevne potrebe.

Vitamin C (askorbinska kislina) . Viri vitamin C - sveže sadje, zelenjava, zelenjava. Dnevna potrebačloveški vitamin C je 50-75 mg. Biološke funkcije. Tvorba kolagena, serotonina iz triptofana, tvorba kateholaminov, sinteza kortikosteroidov. Askorbinska kislina sodeluje tudi pri pretvorbi holesterola v žolčne kisline. Vitamin C je potreben za razstrupljanje v hepatocitih s sodelovanjem citokroma P450. Vitamin C sam nevtralizira superoksidni anionski radikal v vodikov peroksid. Klinične manifestacije pomanjkanja vitaminaZ. Neuspeh askorbinska kislina vodi v bolezen, imenovano skorbut (skorbut). Skorbut, ki se pri ljudeh pojavi zaradi nezadostne ravni prehrana svežega sadja in zelenjave, je bil opisan pred več kot 300 leti, še iz časa dolgih pomorskih potovanj in severnih odprav. Ta bolezen je povezana s pomanjkanjem vitamina C v hrani. Za skorbutom trpijo samo ljudje, primati in morski prašički. Glavni znaki pomanjkanja vitamina so predvsem posledica motene tvorbe kolagena v vezivnega tkiva. Posledično opazimo rahljanje dlesni, majavost zob in motnje celovitosti kapilar (ki jih spremljajo podkožne krvavitve). Pojavijo se otekline, bolečine v sklepih in anemija.

20. Vitamin B1, struktura koencima, sodelovanje v presnovnih procesih. Hipovitaminoza in pomanjkanje vitamina B 1. Viri hrane, dnevne potrebe.

Vitamin B1 (tiamin). Struktura vitamina vključuje pirimidinski in tiazolni obroč, ki sta povezana z metanskim mostom. Viri. Široko je razširjen v izdelkih rastlinskega izvora (luščine žitnih in riževih semen, graha, fižola, soje itd.). Dnevna potreba Povprečni vnos za odrasle je 2-3 mg vitamina B1. Biološka vloga vitamina B, določa dejstvo, da je v obliki TDP del vsaj treh encimov in encimskih kompleksov: kot del kompleksov piruvat in osketoglutarat dehidrogenaze sodeluje pri oksidativni dekarboksilaciji piruvata in osketoglutarata; Kot del transketolaze TDP sodeluje pri pentozofosfatni poti pretvorbe ogljikovih hidratov. Glavni, najbolj značilen in specifičen znak pomanjkanje vitamina B1- polinevritis, ki temelji na degenerativnih spremembah živcev. Najprej se razvije bolečina vzdolž živčnih debel, nato se pojavi izguba občutljivosti kože in paraliza (beriberi). Drugi najpomembnejši znak bolezni je kršitev srčne aktivnosti, ki se izraža v kršitvi srčni utrip, povečanje velikosti srca in pojav bolečine v predelu srca. Značilni znaki bolezni, povezane s pomanjkanjem vitamina B1, vključujejo tudi motnje sekretornih in motoričnih funkcij prebavil; opazimo zmanjšanje kislosti želodčnega soka, izgubo apetita in črevesno atonijo.

21. Vitamin B 6, struktura koencimov, sodelovanje v presnovnih procesih. Hipovitaminoza in pomanjkanje vitamina B 6. Viri hrane, dnevne potrebe.

Vitamin B6 (piridoksin, piridoksal, piridoksamin) Struktura vitamina B 6 temelji na piridinskem obroču. Znane so 3 oblike vitamina B6, ki se razlikujejo po strukturi substituentske skupine pri ogljikovem atomu v p-položaju glede na dušikov atom. Za vse je značilna enaka biološka aktivnost. Viri vitamina B6 za ljudi - živila, kot so jajca, jetra, mleko, zelena paprika, korenje, pšenica, kvas. Nekatere vitamine sintetizira črevesna flora. Dnevna potreba je 2-3 mg. Biološke funkcije Vse oblike vitamina B6 se v telesu uporabljajo za sintezo koencimov: piridoksalfosfata in piridoksalfosfata. Koencimi nastanejo s fosforilacijo na hidroksimetilni skupini na petem mestu pirimidinskega obroča s sodelovanjem encima piridoksal kinaze in ATP kot vira fosfata. Klinične manifestacije pomanjkanja vitamina. Pomanjkanje vitamina B 6 se kaže pri otrocih povečana razdražljivost Centralni živčni sistem, periodični krči, kar je verjetno posledica nezadostne tvorbe inhibitornega mediatorja GABA, specifični dermatitis. Pri dolgotrajnem zdravljenju tuberkuloze z izoniazidom (antagonistom vitamina B6) pri odraslih opazimo znake hipovitaminoze B6. V tem primeru pride do poškodbe živčnega sistema (polinevritis) in dermatitisa.

22. Pantotenska kislina in biotin, njuno sodelovanje v presnovnih procesih. Hipovitaminoza in avitaminoza B 3 in H. Dnevna potreba, vir teh vitaminov.

Pantotenska kislina(zdravilna oblika - kalcijev pantotenat, vitamin B 5, napačna oznaka - vitamin B 3). Pantotenska kislina je potrebna za presnovo maščob, ogljikovih hidratov, aminokislin in sintezo vitalnih maščobne kisline, holesterol, histamin, acetilholin, hemoglobin. Pantotenska kislina je občutljiva na toploto, pri toplotni obdelavi se izgubi skoraj 50 % vitamina. Dnevna potreba človeka po pantotenski kislini (5-10 mg) je zadovoljena z običajno mešano prehrano, saj se pantotenska kislina nahaja v številnih izdelkih živalskega in rastlinskega izvora (kvas, ribje ikre, rumenjak, zeleni deli rastlin, mleko, korenje, zelje itd.). Simptomi hipovitaminoze: 1.utrujenost 2.depresija 3.motnje spanja 4.utrujenost 5.glavoboli 6.slabost 7. bolečine v mišicah

23. Folna kislina in kobalamin, njuno sodelovanje v presnovnih procesih, pomanjkanje vitaminov. Viri hrane, dnevne potrebe.

Folna kislina (vitamin Bc, vitamin B9). Viri. Znatno količino tega vitamina najdemo v kvasu, pa tudi v jetrih, ledvicah, mesu in drugih živalskih proizvodih. Dnevna potreba v folni kislini se giblje od 50 do 200 mcg; vendar je zaradi slabe absorpcije tega vitamina priporočljivo dnevni odmerek- 400 mcg. Biološka vloga folna kislina je določena z dejstvom, da služi kot substrat za sintezo koencimov, ki sodelujejo v reakcijah prenosa enoogljikovih radikalov različnih stopenj oksidacije: metil, hidroksimetil, formil in drugi. Ti koencimi sodelujejo pri sintezi različnih snovi: purinskih nukleotidov, pretvorbi sUMP v sPGMP ter izmenjavi glicina in serina. večina značilne lastnosti pomanjkanje vitamina folna kislina - motnje hematopoeze in sorodne različne oblike anemija (makrocitna anemija), levkopenija in zastoj rasti. Pri hipovitaminozi folne kisline opazimo motnje v regeneraciji epitelija, zlasti v prebavnem traktu. Vitamin B12 (kobalamin). Viri. To je edini vitamin, ki ga sintetizirajo skoraj izključno mikroorganizmi: bakterije, aktinomicete in modrozelene alge. Od živalskih tkiv so z vitaminom B 12 najbogatejša jetra in ledvice . Dnevna potreba awn v vitaminu B 12 je izjemno malo in znaša le 1-2 mcg. Biološka vloga. Vitamin B 12 služi kot vir tvorbe dveh koencimov: metilkobalamina v citoplazmi in deoksiadenozilkobalamina v mitohondrijih. Glavni simptom pomanjkanja vitamina B 12- makrocitna (megaloblastna) anemija. Za to bolezen je značilno povečanje velikosti rdečih krvnih celic, zmanjšanje števila rdečih krvnih celic v krvnem obtoku in zmanjšanje koncentracije hemoglobina v krvi. Motnje hematopoeze so povezane predvsem z motnjami presnove nukleinskih kislin, zlasti sinteze DNA v hitro delečih se celicah hematopoetskega sistema.

24. Vitamin E in K, njuno sodelovanje v presnovnih procesih. Hipovitaminoza in avitaminoza teh vitaminov. Viri hrane, dnevne potrebe.

Vitamini E (tokoferoli) najdemo v naravnih virih. Vsi so kovinski derivati ​​prvotne spojine tokol, po strukturi so zelo podobni in označeni s črkami grške abecede. α-tokoferol izkazuje največjo biološko aktivnost. Viri vitaminov E za moškega - rastlinska olja, solata, zelje, žitna semena, maslo, rumenjak. Dnevna potreba za odraslega vsebuje vitamin približno 5 mg. Biološka vloga. Po mehanizmu delovanja je tokoferol biološki antioksidant. Zavira reakcije prostih radikalov. Klinične manifestacije pomanjkanja vitamina E. Pomanjkanje vitamina E se kaže z razvojem hemolitične anemije.

Vitamini K (naftokinoni) obstaja v več oblikah v rastlinah kot filokinon (K 1), v celicah črevesne flore kot menakinon (K 2). Viri vitamina K- rastlinski (zelje, špinača, korenovke in sadje) in živalski (jetra) proizvodi. Dnevna potreba pri odraslih je vitamin 1-2 mg. Biološka funkcija vitamina K povezana z njegovim sodelovanjem v procesu strjevanja krvi. Sodeluje pri aktivaciji faktorjev strjevanja krvi. Vitamin K sodeluje pri reakcijah karboksilacije kot koencim. Glavna manifestacija pomanjkanja vitamina K- hude krvavitve, ki pogosto vodijo v šok in smrt telesa.

25. Starostne potrebe po posameznih vitaminih pri otroku. Značilnosti manifestacije hipo- in avitaminoze v zgodnjem otroštvu.

Hipovitaminoza- boleče stanje, ki se pojavi, ko pride do kršitve korespondence med porabo vitaminov in njihovim vnosom v telo; enako kot pomanjkanje vitamina.

Hipovitaminoza se razvije ob pomanjkanju vitaminov. Hipovitaminoza se razvije neopaženo: razdražljivost, povečana utrujenost, zmanjšana pozornost, zmanjšan apetit in motnje spanja. Sistematično, dolgotrajno pomanjkanje vitaminov v hrani zmanjša zmogljivost, vpliva na stanje posameznih organov in tkiv (koža, sluznice, mišice, kostno tkivo) in najpomembnejše funkcije telesa, kot so rast, intelektualni in telesne sposobnosti, razmnoževanje, zaščitne sile telo. Glavni vzroki hipovitaminoze:

• Pomanjkanje vitaminov v hrani;
• Malabsorpcija v prebavnem traktu;
• Prirojene okvare encimov, ki sodelujejo pri preoblikovanju vitaminov;
• Delovanje strukturnih analogov vitaminov (antivitaminov).

Avitaminoza- bolezen, ki je posledica dolgotrajne podhranjenost, ki nima nobenih vitaminov.

Znaki pomanjkanja vitamina:

§ luščenje kože.

§ krhki nohti.

§ izguba las.

§ duševna zaostalost.

Vzroki za pomanjkanje vitamina:

§ Moten vnos vitaminov s hrano med slaba prehrana, nezadostna ali nekakovostna prehrana.

§ Motnje prebavnih procesov ali motnje v delovanju organov, neposredno povezanih s prebavo.

§ Vnos antivitaminov v telo, na primer zdravila sinkumar, dikumarol, ki se uporabljajo pri zdravljenju povečanega strjevanja krvi.

§ Posebnosti presnove otrok

§ Značilnosti metabolizma pri starejših ljudeh

Nekatere bolezni:

§ skorbut - ob pomanjkanju vitamina C

§ nočna slepota - vitamin A

§ beriberi - vitamin B1

§ Rahitis - vitamin D

26. Hormoni so regulatorji presnovnih procesov v telesu. Splošne biološke značilnosti hormonov. Razvrstitev glede na njihovo kemično strukturo. mehanizem delovanja hormonov. Hormoni prodornega in neprodornega delovanja. Ciklični mediatorji, njihova vloga pri regulaciji hormonski učinek. Sistem adenilat ciklaze. Vloga kalcija, inozil trifosfata pri prenosu hormonskega signala.

Hormoni so organske snovi, ki nastajajo v specializiranih celicah žlez z notranjim izločanjem, vstopajo v kri in uravnavajo metabolizem in fiziološke funkcije.

To definicijo je treba ustrezno prilagoditi v povezavi z odkritjem značilnih sesalskih hormonov v enoceličnih organizmih (na primer inzulin v mikroorganizmih) ali možnostjo sinteze hormonov s somatskimi celicami v tkivni kulturi (na primer limfociti pod vplivom rastnih faktorjev). Hormone razvrščamo glede na mesto njihove naravne sinteze, po kateri so hormoni hipotalamusa, hipofize, Ščitnica, nadledvične žleze, trebušna slinavka, spolne žleze, timusna žleza itd. Sodobna klasifikacija hormonov na podlagi njihove kemijske narave. V skladu s to klasifikacijo ločimo tri skupine pravih hormonov:

1) peptidni in proteinski hormoni,

2) hormoni - derivati ​​aminokislin

3) hormoni steroidne narave.

Četrto skupino sestavljajo eikozanoidi - hormonom podobne snovi, ki delujejo lokalno.

Peptidni in proteinski hormoni vključujejo od 3 do 250 ali več aminokislinskih ostankov. To so hormoni hipotalamusa in hipofize ( tiroliberin, somatoliberin, somatostatin, rastni hormon, kortikotropin, tirotropin), pa tudi hormone trebušne slinavke (insulin, glukagon). Hormoni - amino derivati kisline predstavljajo predvsem derivati ​​aminokisline tirozin. To so nizkomolekularne spojine adrenalin in norepinefrin, ki se sintetizira v meduli nadledvične žleze, in ščitnični hormoni ( tiroksin in njegove izpeljanke). Hormoni skupine 1 in 2 so zelo topni v vodi. Steroidni hormoni Predstavljajo jih v maščobi topni hormoni skorje nadledvične žleze (kortikosteroidi), spolni hormoni (estrogeni in androgeni), pa tudi hormonska oblika vitamina D. Eikozanoidi, ki so derivati ​​večkrat nenasičene maščobne kisline (arahidonske kisline), so predstavljeni s tremi podrazredi spojin: prostaglandini, tromboksani in levkotrieni. Te v vodi netopne in nestabilne spojine učinkujejo na celice, ki se nahajajo blizu njihovega mesta sinteze.

Hormoni prve vrste se vežejo na površinske receptorje, ki se nahajajo na plazemski membrani. Obstajajo tri vrste interakcij med hormoni in plazemsko membrano. Pri interakciji prva vrsta hormonski receptorski kompleks, ki se nahaja na površini celic, povzroči nastanek tako imenovanega sekundarnega glasnika - ciklični adenozin 3,5-monofosfat (cAMP), nadaljnja delovanja hormona pa posreduje cAMP. Ta mehanizem je značilen za nekatere beljakovinske hormone in biogene amine. Pri interakciji druga vrsta celični površinski receptor inducira proizvodnjo ali sproščanje drugih sekundarnih prenašalcev sporočil, npr. kalcij. Ta mehanizem je značilen za nekatere nevrotransmiterje in RTG. Pri interakciji tretja vrsta površinski kompleks receptor-hormon se internalizira v celico. V zadnjo kategorijo hormonov spada insulin.Nekateri hormoni, kot npr steroidni hormoni in hormoni Ščitnica, glede na lastnosti so hidrofoben. V krvni plazmi se za njihov transport uporabljajo posebni transportni proteini. V kombinaciji s temi proteini ne morejo komunicirati z membranskimi receptorji, lahko pa se odcepijo od njih in difundirajo skozi celično membrano v celico. Hormone po vstopu v citosol takoj prevzamejo druge beljakovine, ki so že receptorji. Kompleksno hormonski receptor v nekaterih primerih dodatno spremenjeno in aktiviran. Nato prodre v jedro, kjer se lahko veže jedrski receptor. Kot rezultat, hormon pridobi afiniteta za DNK. Kontaktiranje hormonsko občutljiv element v DNK hormon vpliva na transkripcijo določenih genov in spremeni koncentracijo RNK v celici ter temu primerno količino določenih proteinov v celici.

27. Hormoni hipotalamusa - liberini in statini. Kemična narava. Mehanizem njihovega delovanja na molekularni ravni, biološki učinek.

Hipotalamus služi kot mesto neposredne interakcije med višjimi deli centralnega živčnega sistema in endokrini sistem. Iz hipotalamusa so izolirali prve humoralne faktorje, ki so se izkazali za hormonske snovi z izjemno visoko biološko aktivnostjo. Te snovi so poimenovane sproščajoči dejavniki ali liberini. Snovi z nasprotnim učinkom hipofiznih hormonov imenujemo inhibitorni faktorji ali statini. Tako imajo hormoni hipotalamusa ključno vlogo pri fiziološki sistem hormonsko uravnavanje večstranskih bioloških funkcij posameznih organov, tkiv in celotnega organizma. Doslej je bilo odkritih 7 stimulansov (liberinov) in 3 zaviralci (statini) izločanja hipofiznih hormonov v hipotalamusu, in sicer: kortikoliberin, tiroliberin, luliberin, foliliberin, somatoliberin, prolaktoliberin, melanoliberin, somatostatin, prolaktostatin in melanostatin. Ugotovljeno je bilo, da so po svoji kemijski strukturi vsi hipotalamični hormoni nizkomolekularni peptidi, tako imenovani oligopeptidi neobičajne strukture, čeprav natančna aminokislinska sestava in primarna struktura nista pri vseh pojasnjeni. 1.Tiroliberin(Pyro-Glu-His-Pro-NH2): predstavljen s tripeptidom, sestavljenim iz piroglutaminske (ciklične) kisline, histidina in prolinamida, povezanih s peptidnimi vezmi. Za razliko od klasičnih peptidov ne vsebuje prostih NH2- in COOH-skupin na N- in C-terminalnih aminokislinah. Odgovoren za sproščanje hormona, ki stimulira ščitnico. 2. GnRH je dekapeptid, sestavljen iz 10 aminokislin v zaporedju: Pyro-Glu-Gys-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-Arg-Pro-Gly-NH2. Končna C-aminokislina je glicinamid. GnRH povzroči povečano izločanje gonadotropnih hormonov sprednje hipofize - luteinizirajočega hormona in folikle stimulirajočega hormona. 3. Somatostatin je ciklični tetradekapeptid (sestoji iz 14 aminokislinskih ostankov). Ta hormon se od prejšnjih dveh poleg ciklične strukture razlikuje tudi po tem, da na N-koncu ne vsebuje piroglutaminske kisline: med dvema cisteinskima ostankoma na 3. in 14. mestu se tvori disulfidna vez. Ima širok spekter bioloških učinkov; zlasti se je pokazal zaviralni učinek na sintezo rastnega hormona v adenohipofizi ter njegov neposredni zaviralni učinek na biosintezo insulina in glukagona v β- in α-celicah Langerhansovih otočkov. 4. Somatoliberin nedavno izoliran iz naravnih virov. Predstavlja ga 44 aminokislinskih ostankov s popolnoma razkritim zaporedjem. Poleg tega je kemično sintetiziran dekapeptid obdarjen z biološko aktivnostjo somatoliberina: N-Val-Gis-Leu-Ser-Ala-Glu-Gln-Lys-Glu-Ala-OH. Ta dekapeptid stimulira sintezo in izločanje hipofiznega rastnega hormona somatotropina. 5. Melanoliberin, katerega kemijska struktura je podobna strukturi odprtega obroča hormona oksitocina (brez tripeptidne stranske verige), ima naslednjo strukturo: H-Cis-Tyr-Ile-Gln Asn-Cis-OH. Opozoriti je treba, da melanoliberin ima stimulativni učinek, melanostatin pa, nasprotno, zavira sintezo in izločanje melanotropina v sprednji hipofizi. 6. Melanostatin(melanotropin inhibitorni faktor) predstavlja bodisi tripeptid: Pyro-Glu-Leu-Gly-NH2 ali pentapeptid z naslednjim zaporedjem: Pyro-Glu-Gis-Phen-Arg-Gly-NH2. MSH spodbuja sintezo in izločanje melanina (melanogenezo) s celicami - melanociti kože in las ter pigmentno plastjo mrežnice. Alfa-melanocite stimulirajoči hormon ima najmočnejši učinek na pigmentacijo.

AMINOKISLINSKA SESTAVA BELJAKOVIN. RAZVRSTITEV IN LASTNOSTI AMINOKISLIN. KAKOVOSTNE REAKCIJE NA BELJAKOVINE IN AMINOKISLINE

Makaseeva O.N., Dudinskaya O.V., Tkachenko L.M., Ilyicheva N.I.

R... Biološka kemija. Oddelek "Proteini in nukleinske kisline": zapiski predavanj / O.N. Makaseeva, O.V. Dudinskaya, L.M. Tkachenko, N.I. Iljičeva. – Mogilev: MGUP, 2014. – …… str.

ISBN……978-985-6979-70-8……

ISBN…….978-985-6979-69-2.

Zapiski predavanj o disciplini "Biološka kemija". Poglavje »Proteini in nukleinske kisline« je dodaten vir, ki bo študentom vseh oblik študija pomagal obvladati to disciplino. Zapiski predavanj vsebujejo glavne teme poglavja "Proteini in nukleinske kisline" predmeta v skladu z učnim načrtom.

Namenjeno študentom tehnoloških specialnosti v živilski industriji.

UDK…. 547

BBK.... 24.2

1 AMINOKISLINE.. 4

1.1 Zgradba aminokislin. 4

1.2 Razvrstitev aminokislin. 7

1.3 Splošne lastnosti amino kisline. 9

1.3.1 Optične lastnosti. 9

1.3.2 Kislinsko-bazične lastnosti aminokislin. Izoelektrična točka. 10

1.3.1 Kemijske lastnosti aminokislin. 14

1.3.2 Reakcija tvorbe melanoida. 14

2 PEPTIDA.. 16

3 BELJAKOVINE.. 20

3.1 Funkcije beljakovin. 20

3.2 Struktura beljakovinske molekule.. 23

3.3 Fizikalno-kemijske lastnosti beljakovin. 34

3.3.1 Amfoterične lastnosti proteinov. Izoelektrična točka proteinov. 34

3.3.2 Denaturacija beljakovin. 34

3.3.3 Hidrofilne lastnosti beljakovin. Soljenje beljakovin. 37

3.4 Metode za izolacijo proteinov. 40

3.5 Razvrstitev beljakovin. 43

4 NUKLEINSKE KISLINE.. 46

4.1 Sestava nukleinskih kislin. 46

4.2 Nukleozidi.. 49

4.3 Nukleotidi.. 51

4.4 Primarna struktura nukleinskih kislin. 54

4.5 Sekundarne in terciarne strukture DNA... 55

AMINO KISLINE

Struktura aminokislin

Osnovno strukturna enota beljakovine so a-aminokisline. V naravi poznamo več kot 300 aminokislin, beljakovine pa vsebujejo le 20 a-aminokislin (ena od njih, prolin, ni amino-, A imino kislina), imenovane beljakovine ali proteinogene aminokisline (glejte tabelo 1). Vse druge aminokisline obstajajo v prostem stanju ali kot del kratkih peptidov ali kompleksov z drugimi organskimi snovmi.

a-aminokisline so derivati ​​karboksilnih kislin, v katerih je en vodikov atom pri a-ogljikovem atomu nadomeščen z amino skupino (–NH2), na primer:

Aminokisline se razlikujejo po strukturi in lastnostih radikalov ®. Aminokislinski radikali so lahko alifatski, aromatski in heterociklični. Zahvaljujoč temu je vsaka aminokislina obdarjena s posebnimi lastnostmi, ki določajo kemično, fizične lastnosti in fiziološke funkcije beljakovin v telesu.

Zahvaljujoč aminokislinskim radikalom imajo beljakovine številne edinstvene lastnosti, ki niso značilni za druge biopolimere in imajo kemijsko individualnost.

Aminokisline z b- ali g-položajem amino skupine so veliko manj pogoste v živih organizmih, na primer:

Poleg 20 standardnih aminokislin, ki jih najdemo v skoraj vseh beljakovinah, obstajajo tudi nestandardne aminokisline, ki so sestavine le nekaterih vrst beljakovin – te aminokisline imenujemo tudi modificirane. Približno 150 jih je že dodeljenih. Te aminokisline nastanejo po zaključku sinteze beljakovin v ribosomih celic s posttranslacijsko kemično modifikacijo.

Tabela št. 1 – Zgradba proteinogenih aminokislin

№	Struktura aminokislin	Skrajšano. Ime	Ime
1.		Gli	Glicin
2.		Ala	Alanin
3.		Gred	Valin
4.		Lei	levcin
5.		Ile	Izolevcin
6.		Ser	Serin
7.		Tre	treonin
8.		Cis	cistein
9.		Meth	metionin
10.		Strelišče	Tirozin
11.		Sušilnik za lase	Fenilalanin
12.		tri	Triptofan
Nadaljevanje tabele 1
13.		Asp	Asparaginska kislina
14.		Asn	Asparagin
15.		Glu	Glutaminska kislina
16.		Gln	Glutamin
17.		Liz	Lizin
18.		Gies	Histidin
19.		Arg	Arginin
20.		O tem	Prolin

En primer posebej pomembne modifikacije je oksidacija dveh SH skupin cisteinskih ostankov, da se tvori aminokislina cistin, ki vsebuje disulfidno vez. Povratni prehod se zgodi prav tako enostavno.

Na ta način nastane eden najpomembnejših redoks sistemov živih organizmov. Cistin se v velikih količinah nahaja v beljakovinah žit – glutenu, v beljakovinah las in rogov.

Drugi primeri modifikacije aminokislin sta hidroksiprolin in hidroksilizin, ki ju najdemo v kolagenu, glavnem proteinu v živalskem vezivnem tkivu.

Protrombinska beljakovina (protein za strjevanje krvi) vsebuje
g-karboksiglutaminsko kislino, v encimu glutation peroksidaza pa so odkrili selenocistein, v katerem je (S) žveplo nadomeščeno s (Se) selenom.

Razvrstitev aminokislin

Obstaja več vrst klasifikacij aminokislin, ki sestavljajo beljakovine.

Osnova prvi Razvrstitev temelji na kemijski zgradbi aminokislinskih radikalov. Aminokisline ločimo:

- alifatske– glicin, alanin, valin, levcin, izolevcin, lizin;

- ki vsebuje hidroksil– serin, treonin;

- aromatično– fenilalanin, tirozin, triptofan;

- heterociklični– prolin, histidin;

drugič Vrsta razvrstitve temelji na polarnosti skupin R aminokislin. Obstajajo:

- nepolarni(hidrofobne) aminokisline, pri katerih ima radikal nepolarne vezi med atomi C–C, C–H, takih aminokislin je osem: glicin, alanin, valin, levcin, izolevcin, fenilalanin, triptofan, prolin;

- polarni nenaelektreni(hidrofilne) aminokisline, pri katerih ima radikal polarne vezi med atomi C–O, C–N, O–H, S–H, takih aminokislin je pet: serin, treonin, metionin, asparagin, glutamin;

- polarno negativno nabit aminokisline, ki imajo v radikalu skupine, ki nosijo negativen naboj v vodnem okolju pri pH = 7, obstajajo štiri takšne aminokisline: tirozin, cistein, asparaginska kislina, glutaminska kislina;

- polarni pozitivno nabiti aminokisline, ki imajo v radikalu skupine, ki nosijo pozitiven naboj v vodnem okolju pri pH = 7; obstajajo tri takšne aminokisline: lizin, arginin, histidin.

Več kot je v proteinu aminokislin s polarnimi skupinami, večja je njegova reaktivnost. Funkcije proteina so v veliki meri odvisne od njegove reaktivnosti. Za encime je značilno posebno veliko število polarnih skupin. In obratno, zelo malo jih je v takem proteinu, kot je keratin (lasje, nohti).

Tabela 2 – Razvrstitev aminokislin glede na polarnost

Amino kisline	Sprejeti enočrkovni zapisi in simboli	Izoelektrična točka, pI	Povprečna vsebnost beljakovin, %
angleščina	simbol	ruski
1. Nepolarne R-skupine
Glicin	Gly	G	Gli	5,97	7,5
Alanin	Ala	A	Ala	6,02	9,0
Valin	VaL	V	Gred	5,97	6,9
levcin	Leu	L	Lei	5,97	7,5
Izolevcin	laž	jaz	Ile	5,97	4,6
Prolin	Pro	p	O tem	6,10	4,6
Fenilalanin	Phe	F	Sušilnik za lase	5,98	3,5
Triptofan	Trp	W	Trp	5,88	1,1
2. Polarne, nenaelektrene R-skupine
Serin	Ser	S	Ser	5,68	7,1
treonin	Thr	T	Tre	6,53	6,0
metionin	Srečal	M	Meth	5,75	1,7
Asparagin	Asn	n	Asn	5,41	4,4
Glutamin	GLn	Q	Gln	5,65	3,9
3. Negativno nabite R-skupine
Tirozin	Tyr	Y	Strelišče	5,65	3,5
cistein	Cys	C	Cis	5,02	2,8
Asparaginska kislina	Asp	D	Asp	2,97	5,5
Glutaminska kislina	Gly	E	Glu	3,22	6,2
Nadaljevanje tabele 2
4. Pozitivno nabite R-skupine
Lizin	Lys	K	Liz	9,74	7,0
Arginin	Arg	R	Arg	10,76	4,7
Histidin	Njegovo	n	Gies	7,59	2,1

Tretjič Vrsta razvrstitve temelji na številu aminskih in karboksilnih skupin aminokislin. Delimo jih na monoaminske monokarboksilne, ki vsebujejo po eno karboksilno in amino skupino; monoaminodikarboksilne (dve karboksilni in ena amino skupina); diaminomonokarboksilne (dve amino in ena karboksilna skupina).

Četrtič Vrsta razvrstitve temelji na sposobnosti aminokislin, da se sintetizirajo pri ljudeh in živalih. Vse aminokisline delimo na esencialne, esencialne in delno esencialne.

Esencialnih aminokislin telo človeka in živali ne more sintetizirati, vnesti jih je treba s hrano. Absolutno esencialnih aminokislin je osem: valin, levcin, izolevcin, treonin, triptofan, metionin, lizin, fenilalanin.

Delno nenadomestljiv- sintetizira v telesu, vendar ne zadostna količina, zato mora biti delno preskrbljen s hrano. Ti aminokislini sta arganin in histidin.

Neesencialne aminokisline se v človeškem telesu sintetizirajo v zadostnih količinah iz drugih spojin. Rastline lahko sintetizirajo vse aminokisline.

Splošne lastnosti aminokislin

Optične lastnosti

V molekulah vseh naravnih aminokislin (z izjemo glicina) ima a-ogljikov atom vse štiri valenčne vezi zasedene z različnimi substituenti; tak ogljikov atom je asimetričen in se imenuje kiralni atom. Posledično imajo raztopine aminokislin optično aktivnost - vrtijo ravnino ravninsko polarizirane svetlobe. Poleg tega, ko gre polariziran žarek skozi njih, se polarizacijska ravnina zavrti v desno (+) ali v levo (–). Glede na lokacijo atomov in atomskih skupin v prostoru glede na asimetrični atom jih ločimo L- In D-stereoizomeri aminokislin. Predznak in velikost optične rotacije sta odvisna od narave stranske verige aminokislin (R-skupina).

Število možnih stereoizomerov je N=2 n, kjer je n število asimetričnih ogljikovih atomov. Za glicin je n = 0, za treonin n = 2. Vseh ostalih 17 proteinskih aminokislin vsebuje en asimetričen atom ogljika, lahko obstajajo v obliki dveh optičnih izomerov.

Kot standard pri določanju L in D- aminokislinske konfiguracije, uporablja se konfiguracija stereoizomerov gliceraldehida.

Lokacija skupine NH 2 v Fischerjevi projekcijski formuli na levi ustreza L-konfiguracije, na desni pa – D-konfiguracije.

Opozoriti je treba, da slov L in D pomeni, da snov v svoji stereokemični konfiguraciji pripada L oz D vrsto, ne glede na smer vrtenja.

Najdemo ga le v beljakovinah L- izomeri aminokislin.
D-oblike aminokislin so v naravi redke in jih najdemo le v proteinih celične stene (glikoproteini) nekaterih bakterij in v peptidnih antibiotikih (gramicidin, aktinomicin itd.). L-oblike rastline in živali dobro absorbirajo in se zlahka vključijo v presnovni procesi. D- ti organizmi ne asimilirajo in včasih celo zavirajo presnovne procese. To je razloženo z dejstvom, da so encimski sistemi organizmov posebej prilagojeni L oblike aminokislin.

L in D aminokislinske oblike imajo različne učinke fiziološki učinki na človeško telo – razlikujejo se po okusu: D- sladki izomeri L-oblike so grenke ali brez okusa.

3. Vloga aktivnega mesta pri encimski katalizi

1. Kislinsko-bazična kataliza

2. Kovalentna kataliza

15. Kinetika encimskih reakcij. Odvisnost hitrosti encimskih reakcij od temperature, pH okolja, koncentracije encima in substrata. Michaelis-Mentenova enačba, Km.

16. Encimski kofaktorji: kovinski ioni in njihova vloga v encimski katalizi. Koencimi kot derivati ​​vitaminov. Koencimske funkcije vitaminov B6, pp in B2 na primeru transaminaz in dehidrogenaz.

1. Vloga kovin pri vezavi substrata na aktivno mesto encima

2. Vloga kovin pri stabilizaciji terciarne in kvartarne strukture encima

3. Vloga kovin v encimski katalizi

4. Vloga kovin pri uravnavanju delovanja encimov

1. Mehanizem za namizni tenis

2. Zaporedni mehanizem

17. Encimska inhibicija: reverzibilna in ireverzibilna; tekmovalne in nekonkurenčne. Zdravila kot zaviralci encimov.

1. Konkurenčna inhibicija

2. Nekonkurenčna inhibicija

1. Specifični in nespecifični zaviralci

2. Ireverzibilni zaviralci encimov kot zdravila

19. Regulacija katalitične aktivnosti encimov s kovalentno modifikacijo preko fosforilacije in defosforilacije (na primeru encimov za sintezo in razgradnjo glikogena).

20. Asociacija in disociacija protomerov na primeru protein kinaze a in omejene proteolize ob aktivaciji proteolitičnih encimov kot načina uravnavanja katalitične aktivnosti encimov.

21. Izoencimi, njihov izvor, biološki pomen, navedite primere. Določanje encimov in izoencimskega spektra krvne plazme za diagnostiko bolezni.

22. Encimopatije so dedne (fenilketonurija) in pridobljene (skorbut). Uporaba encimov za zdravljenje bolezni.

23. Splošna shema sinteze in razgradnje pirimidinskih nukleotidov. Uredba. Orotacidurija.

24. Splošna shema sinteze in razgradnje purinskih nukleotidov. Uredba. protin.

27. Dušikove baze, vključene v strukturo nukleinskih kislin, so purin in pirimidin. Nukleotidi, ki vsebujejo ribozo in deoksiribozo. Struktura. Nomenklatura.

27. Hibridizacija nukleinskih kislin. Denaturacija in renativacija DNA. Hibridizacija (DNA-DNA, DNA-RNA). Laboratorijske diagnostične metode na osnovi hibridizacije nukleinskih kislin (PCR)

29. Replikacija. Načela replikacije DNK. Stopnje replikacije. Iniciacija. Proteini in encimi, ki sodelujejo pri tvorbi replikacijskih vilic.

30. Podaljšanje in terminacija replikacije. Encimi. Asimetrična sinteza DNA. Fragmenti Okazakija. Vloga DNA ligaze pri tvorbi neprekinjenih in zaostajajočih verig.

31. Poškodbe in popravila DNK. Vrste škode. Metode popravljanja. Okvare reparacijskih sistemov in dedne bolezni.

32. Transkripcijske značilnosti komponent sistema za sintezo RNA. Struktura DNA-odvisne RNA polimeraze: vloga podenot (α2ββ′δ). Sprožitev postopka. Elongacija, terminacija transkripcije.

33. Primarni zapis in njegova obdelava. Ribozimi kot primer katalitične aktivnosti nukleinskih kislin. Biorole.

35. Sestavljanje polipeptidne verige na ribosomu. Oblikovanje iniciacijskega kompleksa. Raztezek: tvorba peptidne vezi (reakcija transpeptidacije). Translokacija. Translocase. Prekinitev.

1. Iniciacija

2. Raztezek

3. Odpoved

36. Značilnosti sinteze in predelave izločenih beljakovin (na primer kolagena in insulina).

37. Biokemija prehrane. Glavne sestavine človeške hrane, njihova biološka vloga, dnevne potrebe po njih. Bistvene sestavine hrane.

38. Beljakovinska prehrana. Biološka vrednost beljakovin. Ravnovesje dušika. Popolnost beljakovinske prehrane, beljakovinske norme v prehrani, pomanjkanje beljakovin.

39. Prebava beljakovin: gastrointestinalne proteaze, njihova aktivacija in specifičnost, pH optimum in rezultat delovanja. Nastanek in vloga klorovodikove kisline v želodcu. Zaščita celic pred delovanjem proteaz.

1. Nastanek in vloga klorovodikove kisline

2.Mehanizem aktivacije pepsina

3. Starostne značilnosti prebave beljakovin v želodcu

1. Aktivacija pankreasnih encimov

2. Specifičnost delovanja proteaz

41. Vitamini. Klasifikacija, nomenklatura. Provitamini. Hipo-, hiper- in avitaminoza, vzroki. Stanja, odvisna od vitaminov in odporna na vitamine.

42. Mineralne snovi hrane, makro- in mikroelementi, biološka vloga. Regionalne patologije, povezane s pomanjkanjem mikroelementov.

3. Fluidnost membran

1. Zgradba in lastnosti membranskih lipidov

45. Mehanizmi prenosa snovi skozi membrane: enostavna difuzija, pasivni simport in antiport, aktivni transport, regulirani kanali. Membranski receptorji.

1. Primarni aktivni transport

2. Sekundarni aktivni transport

Membranski receptorji

3. Endergonske in eksergonske reakcije

4. Sklop eksergonskih in endergonskih procesov v telesu

2. Zgradba ATP sintaze in sinteza ATP

3. Koeficient oksidativne fosforilacije

4. Respiratorni nadzor

50. Tvorba reaktivnih kisikovih spojin (singletni kisik, vodikov peroksid, hidroksilni radikal, peroksinitril). Kraj nastanka, reakcijski vzorci, njihova fiziološka vloga.

51. . Mehanizem škodljivega delovanja reaktivnih kisikovih spojin na celice (spol, oksidacija beljakovin in nukleinskih kislin). Primeri reakcij.

1) Iniciacija: tvorba prostega radikala (l)

2) Razvoj verige:

3) Uničenje lipidne strukture

1. Zgradba kompleksa piruvat dehidrogenaze

3. Razmerje med oksidativno dekarboksilacijo piruvata in cpe

53. Cikel citronske kisline: zaporedje reakcij in značilnosti encimov. Vloga cikla v metabolizmu.

1. Zaporedje reakcij citratnega cikla

54. Cikel citronske kisline, procesni diagram. Komunikacija cikla z namenom prenosa elektronov in protonov. Regulacija cikla citronske kisline. Anabolične in anaplerotične funkcije citratnega cikla.

55. Osnovni živalski ogljikovi hidrati, biološka vloga. Ogljikovi hidrati v hrani, prebava ogljikovih hidratov. Absorpcija produktov prebave.

Metode za določanje glukoze v krvi

57. Aerobna glikoliza. Zaporedje reakcij, ki vodijo do nastanka piruvata (aerobna glikoliza). Fiziološki pomen aerobne glikolize. Uporaba glukoze za sintezo maščob.

1. Faze aerobne glikolize

58. Anaerobna glikoliza. Glikolitična oksidoredukcijska reakcija; fosforilacija substrata. Porazdelitev in fiziološki pomen anaerobne razgradnje glukoze.

1. Reakcije anaerobne glikolize

59. Glikogen, biološki pomen. Biosinteza in mobilizacija glikogena. Regulacija sinteze in razgradnje glikogena.

61. Dedne motnje presnove monosaharidov in disaharidov: galaktozemija, intoleranca za fruktozo in disaharide. Glikogenoze in aglikogenoze.

2. Aglikogenoze

62. Lipidi. Splošne značilnosti. Biološka vloga. Razvrstitev lipidov Višje maščobne kisline, strukturne značilnosti. Polienske maščobne kisline. Triacilgliceroli...

64. Odlaganje in mobilizacija maščob v maščobnem tkivu, fiziološka vloga teh procesov. Vloga inzulina, adrenalina in glukagona pri uravnavanju presnove maščob.

66. Razgradnja maščobnih kislin v celici. Aktivacija in prenos maščobnih kislin v mitohondrije. B-oksidacija maščobnih kislin, energijski učinek.

67. Biosinteza maščobnih kislin. Glavne faze postopka. Regulacija presnove maščobnih kislin.

2. Regulacija sinteze maščobnih kislin

69. Holesterol. Poti vnosa, uporabe in izločanja iz telesa. Raven holesterola v serumu. Biosinteza holesterola, njene stopnje. Regulacija sinteze.

Zaloga holesterola v telesu, načini njegove uporabe in izločanja.

1. Reakcijski mehanizem

2. Organsko specifične aminotransferaze delujejo in delujejo

3. Biološki pomen transaminacije

4. Diagnostična vrednost določanja aminotransferaz v klinični praksi

1. Oksidativna deaminacija

74. Posredna deaminacija aminokislin. Procesni diagram, substrati, encimi, kofaktorji.

3. Neoksidirajoči desamitroat

76. Orinitin cikel tvorbe sečnine. Kemija, mesto procesa. Energijski učinek procesa, njegova regulacija. Kvantitativno določanje sečnine v serumu, klinični pomen.

2. Tvorba spermidina in spermina, njuna biološka vloga

78. Izmenjava fenilalanina in tirozina. Značilnosti metabolizma tirozina v različnih tkivih.

79. Endokrini, parakrini in avtokrini sistemi medcelične komunikacije. Vloga hormonov v sistemu presnovne regulacije. Regulacija sinteze hormonov po principu povratne zveze.

80. Razvrstitev hormonov po kemični strukturi in biološki funkciji.

1. Razvrstitev hormonov po kemični strukturi

2. Razvrstitev hormonov glede na biološke funkcije

1. Splošne značilnosti receptorjev

2. Regulacija števila in aktivnosti receptorjev

82. Ciklični amf in hmf kot sekundarna glasnika. Aktivacija protein kinaz in fosforilacija proteinov, odgovornih za manifestacijo hormonskih učinkov.

3. Prenos signala skozi receptorje, povezane z ionskimi kanali

85. Hormoni hipotalamusa in prednje hipofize, kemična narava in biološka vloga.

2. Kortikoliberin

3. GnRH

4. Somatoliberin

5. Somatostatin

1. Rastni hormon, prolaktin

2. Tirotropin, luteinizirajoči hormon in folikle stimulirajoči hormon

3. Skupina hormonov, ki nastanejo iz proopiomelanokortina

4. Hormoni zadnje hipofize

86. Regulacija metabolizma vode in soli. Zgradba, mehanizem delovanja in funkcije aldosterona in vazopresina. Vloga renin-angiotenzin-aldosteronskega sistema. Atrijski natriuretični faktor.

1. Sinteza in izločanje antidiuretičnega hormona

2. Mehanizem delovanja

3. Diabetes insipidus

1. Mehanizem delovanja aldosterona

2. Vloga renin-angiotenzin-aldosteronskega sistema pri uravnavanju presnove vode in soli

3. Obnovitev volumna krvi, ko je telo dehidrirano

4. Hiperaldosterontum

87. Regulacija izmenjave kalcijevih in fosfatnih ionov. Zgradba, biosinteza in mehanizem delovanja obščitničnega hormona, kalcitonina in kalcitriola Vzroki in manifestacije rahitisa, hipo- in hiperparatiroidizma.

1. Sinteza in izločanje PTH

2. Vloga obščitničnega hormona pri uravnavanju presnove kalcija in fosfata

3. Hiperparatiroidizem

4. Hipoparatiroidizem

1. Zgradba in sinteza kalcitriola

2. Mehanizem delovanja kalcitriola

3. Rahitis

2. Biološke funkcije insulina

3. Mehanizem delovanja insulina

1. Od insulina odvisen diabetes mellitus

2. Diabetes mellitus, ki ni odvisen od insulina

1. Simptomi sladkorne bolezni

2. Akutni zapleti sladkorne bolezni. Mehanizmi razvoja diabetične kome

3. Pozni zapleti sladkorne bolezni

1. Biosinteza jodotironinov

2. Regulacija sinteze in izločanja jodotironinov

3. Mehanizem delovanja in biološke funkcije jodotironinov

4. Bolezni ščitnice

90. Hormoni skorje nadledvične žleze (kortikosteroidi). Njihov vpliv na celični metabolizem. Spremembe metabolizma med hipo- in hiperfunkcijo nadledvične skorje.

3. Presnovne spremembe med hipo- in hiperfunkcijo nadledvične skorje

91. Hormoni sredice nadledvične žleze. Izločanje kateholaminov. Mehanizem delovanja in biološke funkcije kateholaminov. Patologija medule nadledvične žleze.

1. Sinteza in izločanje kateholaminov

2. Mehanizem delovanja in biološke funkcije kateholaminov

3. Patologija medule nadledvične žleze

1. Glavni encimi mikrosomskih transportnih verig elektronov

2. Delovanje citokroma p450

3. Lastnosti mikrosomskega oksidacijskega sistema

93. Razpad hema. Shema postopka, lokacija. Neposredni in posredni bilirubin, njegova nevtralizacija v jetrih Diagnostična vrednost določanja bilirubina v krvi in ​​urinu.

94. . Motnje katabolizma hema. Zlatenica: hemolitična, zlatenica novorojenčka, hepatocelularna, mehanska, dedna (motena sinteza udp-glukuroniltransferaze).

1. Hemolitična (suprahepatična) zlatenica

2. Hepatocelularna (jetrna) zlatenica

3. Mehanska ali obstruktivna (subhepatična) zlatenica

1. Sodelovanje transferaz v reakcijah konjugacije

2. Vloga epoksidnih hidrolaz pri tvorbi diolov

96. Človeški hemoglobini, struktura. Prenos kisika in ogljikovega dioksida. Fetalni hemoglobin in njegov fiziološki pomen. Hemoglobinopatije.

98. Serumski proteini, biološka vloga glavnih proteinskih frakcij, pomen njihovega določanja za diagnozo bolezni. Vsebnost in funkcije nekaterih proteinov krvne plazme

98. Encimi krvne plazme, encimska diagnostika. Kvantitativno določanje aktivnosti aminotransferaz (AlAt, AsAt).

Aminotransferaze

Alanin aminotransferaza (alat)

99. Kolagen: značilnosti aminokislinske sestave, primarna in prostorska struktura. Značilnosti biosinteze in zorenja kolagena. Vloga askorbinske kisline pri zorenju kolagena.

104. Pomen vode za življenje telesa. Porazdelitev vode v tkivih, pojem intracelularne in zunajcelične tekočine. Ravnovesje vode, uravnavanje metabolizma vode.

1. Predmet in naloge biološke kemije. Biokemija kot molekularna raven proučevanja strukturne organizacije, anabolizma in katabolizma žive snovi. Mesto biokemije med drugimi biološkimi disciplinami. Pomen biokemije v izobraževanju zdravnika in za medicino.

Biokemija je veda o kemični sestavi žive snovi, kemičnih procesih, ki se pojavljajo v živih organizmih, pa tudi o povezavi teh transformacij z delovanjem organov in tkiv. Tako je biokemija sestavljena iz treh delov: 1) statična biokemija(to je analiza kemična sestavaživi organizmi); 2) dinamična biokemija(preučuje celotno pretvorbo snovi in ​​energije v telesu); 3) funkcionalna biokemija(preučuje procese, na katerih temeljijo različne manifestacije življenja).

Glavni za biokemijo je pojasniti funkcionalni, to je biološki namen vseh kemičnih snovi in ​​fizikalno-kemijskih procesov v živem organizmu, pa tudi mehanizem motenj teh funkcij pri različnih boleznih. Sodobna biokemija rešuje naslednje probleme: 1. Biotehnološki, tj. ustvarjanje farmacevtskih izdelkov (hormoni, encimi), regulatorji rasti rastlin, izdelki za zatiranje škodljivcev, aditivi za živila. 2. Izvaja razvoj novih metod in orodij za diagnozo in zdravljenje dednih bolezni, karcinogeneze, narave onkogenov in onkoproteinov. 3. Izvaja razvoj metod genskega in celičnega inženiringa za pridobitev bistveno novih pasem živali in rastlinskih oblik z bolj dragocenimi lastnostmi. 4. Preučuje molekularne osnove spomina, psihe, bioenergije, prehrane in vrsto drugih nalog.

Biološka kemija preučuje molekularne procese, na katerih temelji razvoj in delovanje organizmov. Biokemija uporablja metode "molekularnih" znanosti - kemije, fizikalne kemije, molekularne fizike, in v tem pogledu je sama biokemija molekularna znanost. Vendar pa so glavne končne naloge biokemije na področju biologije: preučuje zakonitosti biološke in ne kemične oblike gibanja snovi. Po drugi strani pa »molekularni izumi« narave, ki so jih odkrili biokemiki, najdejo uporabo v nebioloških vejah znanja in industriji (molekularna bionika, biotehnologija). Biokemija v takih primerih nastopa kot metoda, predmet raziskovanja in razvoja pa problemi, ki presegajo biologijo.

Živi organizmi so v stalni in neločljivi povezavi z okoljem. Ta povezava se izvaja v procesu metabolizma. Presnova vključuje 3 stopnje: vstop snovi v telo, presnovo in sproščanje končnih produktov iz telesa.

Vnos snovi v telo nastane kot posledica dihanja (kisika) in prehranjevanja. V prebavilih se hrana prebavi (razgradi na preproste snovi). Med prebavo pride do hidrolize polimerov (beljakovin, polisaharidov in drugih kompleksnih organskih snovi) do monomerov, ki se absorbirajo v kri in so vključeni v vmesni metabolizem.

Vmesni metabolizem (znotrajcelični metabolizem) vključuje dve vrsti reakcij: katabolizem in anabolizem.

Katabolizem- proces razgradnje organskih molekul v končne produkte. Končni produkti pretvorb organskih snovi pri živalih in ljudeh so CO 2, H 2 O in sečnina. Katabolični procesi vključujejo metabolite, ki nastanejo tako med prebavo kot med razpadom strukturnih in funkcionalnih komponent celic.

Katabolne reakcije spremlja sproščanje energije (eksergonske reakcije).

Anabolizem združuje biosintetske procese, v katerih preprost gradniki združujejo v kompleksne makromolekule, potrebne za telo. Anabolične reakcije uporabljajo energijo, ki se sprosti med katabolizmom (endergonske reakcije).

Skoraj vsaka bolezen se začne s poškodbo (motnjo) ene reakcije celičnega metabolizma, nato pa se razširi na tkivo, organ in cel organizem. Presnovne motnje vodijo do motenj homeostaze v bioloških tekočinah človeškega telesa, kar spremljajo spremembe biokemičnih parametrov.

Velik pomen kliničnih in biokemičnih metod za preučevanje bioloških tekočin je velik v medicini in je pomemben za izobraževanje medicinskih laboratorijskih tehnikov. Dovolj je spomniti, da je samo v človeški krvi mogoče določiti približno 1000 presnovnih parametrov s sodobnimi metodami biokemičnih raziskav.

Biokemični indikatorji bioloških medijev človeškega telesa se pogosto uporabljajo v:

1. ugotavljanje bolezni, zlasti diferencialno diagnostično;

2. izbira metode zdravljenja;

3. spremljanje pravilnosti predpisanega zdravljenja;

4. rezultati biokemičnih preiskav so eno od meril za ozdravitev patološkega procesa;

5. presejanje (odkrivanje bolezni v predklinični fazi);

6.monitoring (spremljanje poteka bolezni in rezultata zdravljenja);

7. prognoza (podatek o možnem izidu bolezni).

2. Aminokisline, ki sestavljajo beljakovine, njihova struktura in lastnosti. Peptidi.

Biološka vloga aminokislin in peptidov.

1. Splošne strukturne značilnosti aminokislin, ki sestavljajo beljakovine

Skupna strukturna značilnost aminokislin je prisotnost amino in karboksilnih skupin, povezanih z istim α-ogljikovim atomom. R - aminokislinski radikal - v najpreprostejšem primeru je predstavljen z atomom vodika (glicin), lahko pa ima bolj zapleteno strukturo. V vodnih raztopinah pri nevtralni vrednosti pH obstajajo aminokisline v obliki bipolarnih ionov. Za razliko od 19 drugih α-aminokislin je prolin imino kislina, katere radikal je vezan tako na α-ogljikov atom kot na amino skupino, zaradi česar molekula pridobi ciklično strukturo.

19 od 20 aminokislin vsebuje asimetričen atom ogljika v položaju α, na katerega so povezane 4 različne skupine substituentov. Posledično lahko te aminokisline v naravi najdemo v dveh različnih izomernih oblikah - L in D. Izjema je glicin, ki nima asimetričnega ?-ogljikovega atoma, saj njegov radikal predstavlja le atom vodika. Beljakovine vsebujejo samo L-izomere aminokislin.

Čisti L- ali D-stereoizomeri se lahko v daljšem časovnem obdobju spontano in neencimsko pretvorijo v ekvimolarno mešanico L- in D-izomerov. Ta proces se imenuje racemizacija. Racemizacija vsake L-aminokisline pri določeni temperaturi poteka z določeno hitrostjo. Vseh 20 aminokislin v človeškem telesu se razlikuje po strukturi, velikosti in fizikalno-kemijskih lastnostih radikalov, vezanih na α-ogljikov atom.

2. Razvrstitev aminokislin glede na kemijsko strukturo radikalov

Aminokisline po kemijski strukturi delimo na alifatske, aromatske in heterociklične.

Alifatski radikali lahko vsebujejo funkcionalne skupine, ki jim dajejo specifične lastnosti: karboksilne (-COOH), amino (-NH 2), tiolne (-SH), amidne (-CO-NH 2), hidroksilne (-OH) in gvanidinske skupine.

Za zapisovanje aminokislinskih ostankov v peptidnih in proteinskih molekulah se uporabljajo tričrkovne okrajšave njihovih trivialnih imen, v nekaterih primerih pa tudi enočrkovni simboli.

3. Razvrstitev aminokislin glede na topnost njihovih radikalov v vodi

Vseh 20 aminokislin v beljakovinah človeškega telesa je mogoče razvrstiti v skupine glede na sposobnost njihovih radikalov, da se raztopijo v vodi. Radikali so lahko razvrščeni v neprekinjeno vrsto, začenši s popolnoma hidrofobnimi in konča z močno hidrofilnimi.

Topnost aminokislinskih radikalov določa polarnost funkcionalnih skupin, ki sestavljajo molekulo (polarne skupine privlačijo vodo, nepolarne skupine jo odbijajo).

Aminokisline z nepolarnimi radikali

Nepolarni (hidrofobni) radikali vključujejo radikale z alifatskimi ogljikovodikovimi verigami (radikali alanina, valina, levcina, izolevcina, prolina in metionina) in aromatske obroče (radikali fenilalanina in triptofana). Radikali takih aminokislin v vodi težijo drug k drugemu ali k drugim hidrofobnim molekulam, zaradi česar se površina njihovega stika z vodo zmanjša.

Aminokisline s polarnimi nenabitimi radikali

Radikali teh aminokislin so bolje topni v vodi kot hidrofobni radikali, saj vsebujejo polarne funkcionalne skupine, ki z vodo tvorijo vodikove vezi. Sem spadajo serin, treonin in tirozin, ki imajo hidroksilne skupine, asparagin in glutamin, ki vsebujeta amidne skupine, ter cistein s svojo tiolno skupino.

Aminokisline s polarnimi negativno nabitimi radikali

V to skupino spadata asparaginska in glutaminska aminokislina, ki imata v radikalu dodatno karboksilno skupino, ki disociira pri pH približno 7,0 in tvori COO - in H +. Zato so radikali teh aminokislin anioni. Ionizirani obliki glutaminske in asparaginske kisline se imenujeta glutamat oziroma aspartat.

Aminokisline s polarnimi pozitivno nabitimi radikali

Lizin in arginin imata v radikalu dodatno pozitivno nabito skupino. V lizinu se druga amino skupina, ki lahko veže H +, nahaja v β-položaju alifatske verige, v argininu pa gvanidinska skupina pridobi pozitiven naboj.Poleg tega histidin vsebuje šibko ionizirano imidazolno skupino, zato , s fiziološkimi nihanji pH vrednosti (od 6,9 do 7,4) je histidin nabit nevtralno ali pozitivno. S povečanjem števila protonov v mediju lahko imidazolna skupina histidina veže proton in pridobi pozitiven naboj, s povečanjem koncentracije hidroksilnih skupin pa lahko odda proton in izgubi pozitivni naboj. radikalnega. Pozitivno nabiti radikali so kationi.V vodi so najbolj topni polarni radikali aminokislin.

4. Sprememba celotnega naboja aminokislin glede na pH okolja

Pri nevtralnih vrednostih pH so vse kisle (sposobne doniranja H +) in vse bazične (sposobne dodajanja H +) funkcionalne skupine v disociiranem stanju.

Zato imajo v nevtralnem okolju aminokisline, ki vsebujejo nedisociirajoči radikal, skupni naboj nič. Aminokisline, ki vsebujejo kisle funkcionalne skupine, imajo neto negativni naboj, medtem ko imajo aminokisline, ki vsebujejo bazične funkcionalne skupine, neto pozitiven naboj.

Sprememba pH na kislo stran (tj. Povečanje koncentracije H + v mediju) vodi do zatiranja disociacije kislinskih skupin. V zelo kislem okolju vse aminokisline pridobijo pozitiven naboj.

Nasprotno, povečanje koncentracije OH - skupin povzroči izločanje H + iz glavnih funkcionalnih skupin, kar vodi do zmanjšanja pozitivnega naboja. V zelo alkalnem okolju imajo vse aminokisline neto negativni naboj.

5. Modificirane aminokisline, prisotne v beljakovinah

Samo 20 naštetih aminokislin neposredno sodeluje pri sintezi beljakovin v človeškem telesu. Nekatere beljakovine pa vsebujejo nestandardne modificirane aminokisline – derivate ene od teh 20 aminokislin.

Modifikacije aminokislinskih ostankov se izvajajo že v sestavi proteinov, tj. šele po zaključku njihove sinteze. Uvedba dodatnih funkcionalnih skupin v strukturo aminokislin daje beljakovinam lastnosti, ki so potrebne za opravljanje določenih funkcij.

6. Kemijske reakcije, ki se uporabljajo za odkrivanje aminokislin

Ninhidrinsko reakcijo lahko uporabimo za odkrivanje in kvantificiranje aminokislin v raztopini.

Ta reakcija temelji na dejstvu, da brezbarvni ninhidrin, ki reagira z aminokislino, kondenzira v obliki dimera skozi atom dušika, odstranjen iz amino skupine aminokisline. Posledično nastane rdeče-vijolični pigment. Hkrati pride do dekarboksilacije aminokisline, kar povzroči nastanek CO 2 in ustreznega aldehida. Ninhidrinska reakcija se pogosto uporablja pri proučevanju primarne strukture proteinov.Ker je intenzivnost barve sorazmerna s količino aminokislin v raztopini, se uporablja za merjenje koncentracije β-aminokislin.

Specifične reakcije na posamezne aminokisline

Kvalitativno in kvantitativno določanje posameznih aminokislin je možno zaradi prisotnosti posebnih funkcionalnih skupin v njihovih radikalih.

Arginin določimo s kvalitativno reakcijo na gvanidinsko skupino (Sakaguchijeva reakcija), cistein pa zaznamo s Follovo reakcijo, specifično za skupino SH dane aminokisline. Prisotnost aromatskih aminokislin v raztopini je določena s ksantoproteinsko reakcijo (reakcija nitracije), prisotnost hidroksilne skupine v aromatskem obroču tirozina pa z Millonovo reakcijo.

B. Peptidna vez. Zgradba in biološke lastnosti peptidov

3.Biološka vloga peptidov

Človeško telo proizvaja veliko peptidov, ki sodelujejo pri uravnavanju različnih bioloških procesov in imajo visoko fiziološko aktivnost.

Funkcije peptidov so odvisne od njihove primarne strukture. Angiotenzin I je po strukturi zelo podoben angiotenzinu II (ima samo dve dodatni aminokislini na C-koncu), vendar nima biološke aktivnosti.

Spremembe v aminokislinski sestavi peptidov pogosto povzročijo izgubo nekaterih in pojav drugih bioloških lastnosti.

Ker so peptidi močni regulatorji bioloških procesov, jih lahko uporabljamo kot zdravila. Glavna ovira pri terapevtski uporabi je njihovo hitro uničenje v telesu. Eden najpomembnejših rezultatov raziskav ni le preučevanje zgradbe peptidov, temveč tudi proizvodnja sintetičnih analogov naravnih peptidov s ciljanim spreminjanjem njihove strukture in delovanja.

Trenutno odkrite in proučevane peptide lahko razdelimo v skupine glede na njihovo glavno fiziološko delovanje:

peptidi s hormonsko aktivnostjo (oksitocin, vazopresin, hipotalamični sproščajoči hormoni, melanocite stimulirajoči hormon, glukagon itd.);

peptidi, ki uravnavajo prebavne procese (gastrin, holecistokinin, vazointestinalni peptid, želodčni inhibitorni peptid itd.);

peptidi, ki uravnavajo žilni tonus in krvni tlak (bradikinin, kalidin, angiotenzin II);

peptidi, ki uravnavajo apetit (leptin, nevropeptid Y, melanocite stimulirajoči hormon, (?-endorfini);

peptidi, ki delujejo protibolečinsko (enkefalini in endorfini ter drugi opioidni peptidi). Protibolečinski učinek teh peptidov je stokrat večji od analgetičnega učinka morfija;

peptidi, ki sodelujejo pri regulaciji višjega živčnega delovanja, v biokemičnih procesih, povezanih z mehanizmi spanja, učenja, spomina, pojavom občutkov strahu itd.

3. Primarna zgradba beljakovin. Peptidna vez, njene značilnosti (trdnost, mnogoterost, koplanarnost, cis-, trans-izomerija). Pomen primarne strukture za normalno delovanje beljakovine (na primer hemoglobin S).

Primarna struktura beljakovin je linearna polipeptidna veriga aminokislin, povezanih s peptidnimi vezmi. Primarna struktura je najenostavnejša raven strukturne organizacije beljakovinske molekule. Visoko stabilnost mu dajejo kovalentne peptidne vezi med α-amino skupino ene aminokisline in α-karboksilno skupino druge aminokisline.

Če je imino skupina prolina ali hidroksiprolina vključena v tvorbo peptidne vezi, potem ima drugačen videz.

Ko se v celicah tvorijo peptidne vezi, se karboksilna skupina ene aminokisline najprej aktivira, nato pa se združi z amino skupino druge. Laboratorijska sinteza polipeptidov poteka približno na enak način.

Peptidna vez je ponavljajoči se fragment polipeptidne verige. Ima številne značilnosti, ki vplivajo ne le na obliko primarne strukture, temveč tudi na višje ravni organizacije polipeptidne verige:

koplanarnost - vsi atomi, vključeni v peptidno skupino, so v isti ravnini;

sposobnost obstoja v dveh resonančnih oblikah (keto ali enolna oblika);

transpozicija substituentov glede na C-N vez;

sposobnost tvorbe vodikovih vezi, vsaka od peptidnih skupin pa lahko tvori dve vodikovi vezi z drugimi skupinami, tudi s peptidnimi.

Izjema so peptidne skupine, ki vključujejo amino skupino prolina ali hidroksiprolina. Sposobni so tvoriti samo eno vodikovo vez. To vpliva na nastanek sekundarne strukture proteina. Polipeptidna veriga v območju, kjer se nahaja prolin ali hidroksiprolin, se zlahka upogne, saj je ne drži, kot običajno, druga vodikova vez.

Značilnosti primarne strukture beljakovin . V hrbtenici polipeptidne verige se izmenjujejo toge strukture (ploščate peptidne skupine) z relativno mobilnimi regijami (-CHR), ki se lahko vrtijo okoli vezi. Takšne strukturne značilnosti polipeptidne verige vplivajo na njeno prostorsko razporeditev.

2.Značilnosti peptidne vezi

Peptidna vez ima značilnost delne dvojne vezi, zato je krajša od ostalih vezi peptidnega ogrodja in posledično malo gibljiva. Elektronska struktura peptidne vezi določa ravno, togo strukturo peptidne skupine. Ravnine peptidnih skupin se nahajajo pod kotom druga na drugo.

Vez med α-ogljikovim atomom in β-amino skupino ali β-karboksilno skupino je sposobna proste rotacije (čeprav je omejena z velikostjo in naravo radikalov), kar omogoča polipeptidni verigi, da prevzame različne konfiguracije.

Peptidne vezi se običajno nahajajo v trans konfiguraciji, tj. ?-ogljikovi atomi so razporejeni v različne strani iz peptidne vezi. Posledično se stranski radikali aminokislin nahajajo na najbolj oddaljeni razdalji drug od drugega v prostoru.

Peptidne vezi so zelo močne in se v normalnih pogojih v celicah (nevtralno okolje, telesna temperatura) ne prekinejo spontano. V laboratorijskih pogojih poteka hidroliza proteinskih peptidnih vezi v zaprti ampuli s koncentrirano (6 mol/l) klorovodikovo kislino, pri temperaturi nad 105 °C, pri čemer pride do popolne hidrolize proteina do prostih aminokislin. čez približno en dan.

V živih organizmih se peptidne vezi v beljakovinah prekinejo s pomočjo posebnih proteolitičnih encimov (iz angl. beljakovine- beljakovine, liza- uničenje), imenovane tudi proteaze ali peptidne hidrolaze.

Za odkrivanje beljakovin in peptidov v raztopini ter za njihovo kvantitativno določanje se uporablja biuretna reakcija (pozitiven rezultat za snovi, ki vsebujejo vsaj dve peptidni vezi).

Kemična narava vsakega proteina je edinstvena in tesno povezana z njegovo biološko funkcijo. Sposobnost beljakovine, da opravlja svojo inherentno funkcijo, je določena z njeno primarno strukturo. Že majhne spremembe v zaporedju aminokislin v beljakovini lahko povzročijo resne motnje v njenem delovanju in povzročijo resno bolezen. Bolezni, povezane z motnjami v primarni strukturi beljakovin, imenujemo molekularne bolezni. Do danes je bilo odkritih več tisoč tovrstnih bolezni. Ena od molekularnih bolezni je anemija srpastih celic, katere vzrok je kršitev primarne strukture hemoglobina. Pri ljudeh s prirojeno nenormalnostjo strukture hemoglobina ima polipeptidna veriga, sestavljena iz 146 aminokislinskih ostankov, valin na šestem mestu, medtem ko je v zdravi ljudje na tem mestu je glutaminska kislina. Nenormalni hemoglobin slabše prenaša kisik, rdeče krvne celice bolnikov imajo srpasto obliko. Bolezen se kaže v počasnem razvoju in splošni oslabelosti telesa.

OPREDELITEV

Amino kisline- to so kompleksne organske spojine, ki v svoji molekuli hkrati vsebujejo amino skupino in karboksilno skupino.

Aminokisline so kristalne trdne snovi, za katere so značilna visoka tališča in pri segrevanju razpadejo. Dobro se topijo v vodi. Te lastnosti so razložene z možnostjo obstoja aminokislin v obliki notranjih soli (slika 1).

riž. 1. Notranja sol aminoocetne kisline.

Pridobivanje aminokislin

Izhodne spojine za proizvodnjo aminokislin so pogosto karboksilne kisline, v molekulo katerih je uvedena amino skupina. Na primer, pridobivanje iz halogeniranih kislin

CH 3 -C(Br)H-COOH + 2NH 3 →CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 4 Br.

Poleg tega lahko aldehidi (1), nenasičene kisline (2) in nitro spojine (3) služijo kot izhodne snovi za proizvodnjo aminokislin:

CH 3 -C(O)H + NH 3 + HCN → CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O;

CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O (H +) → CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 3 (1).

CH 2 =CH-COOH + NH 3 → H 2 N-CH 2 -CH 2 -COOH (2);

O 2 N-C 6 H 4 -COOH + [H] → H 2 N-C 6 H 4 -COOH (3).

Kemijske lastnosti aminokislin

Aminokisline kot heterofunkcionalne spojine vstopajo v večino reakcij, značilnih za karboksilne kisline in amine. Prisotnost dveh različnih funkcionalnih skupin v molekulah aminokislin vodi do pojava številnih specifičnih lastnosti.

Aminokisline so amfoterne spojine. Reagirajo s kislinami in bazami:

NH 2 -CH 2 -COOH + HCl→ Cl

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH→ NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

Vodne raztopine aminokislin imajo glede na število funkcionalnih skupin nevtralno, alkalno in kislo okolje. Na primer, glutaminska kislina tvori kislo raztopino, saj vsebuje dve karboksilni skupini in eno amino skupino, lizin pa tvori alkalno raztopino, ker vsebuje eno karboksilno skupino in dve amino skupini.

Dve molekuli aminokislin lahko medsebojno delujeta. V tem primeru pride do odcepitve molekule vode in nastane produkt, v katerem so fragmenti molekule med seboj povezani s peptidno vezjo (-CO-NH-). Na primer:

Nastala spojina se imenuje dipeptid. Snovi, sestavljene iz številnih aminokislinskih ostankov, imenujemo polipeptidi. Peptide hidrolizirajo kisline in baze.

Uporaba aminokislin

Tako ljudje kot živali dobijo aminokisline, potrebne za izgradnjo telesa, iz beljakovin hrane.

γ-Aminomaslena kislina se uporablja v medicini (aminalon/gamalon) za mentalna bolezen; Na njegovi osnovi je nastala cela vrsta nootropnih zdravil, tj. vpliva na procese mišljenja.

ε-aminokaprojska kislina se uporablja tudi v medicini (hemostatično sredstvo), poleg tega pa je visoko zmogljiva industrijski izdelek, ki se uporablja za proizvodnjo sintetičnih poliamidnih vlaken - najlona.

Antranilna kislina se uporablja za sintezo barvil, kot je indigo modra, sodeluje pa tudi pri biosintezi heterocikličnih spojin.

Primeri reševanja problemov

PRIMER 1

telovadba

Napiši enačbe za reakcije alanina z: a) natrijevim hidroksidom; b) amonijev hidroksid; c) klorovodikova kislina. Zaradi katerih skupin ima notranja sol kisle in bazične lastnosti?

Odgovori

Aminokisline so pogosto prikazane kot spojine, ki vsebujejo amino skupino in karboksilno skupino, vendar nekatere njihove fizikalne in kemijske lastnosti niso v skladu s to strukturo. Struktura aminokislin ustreza bipolarnemu ionu: H3N+ -CH(R)-COO-. Zapišimo formulo alanina kot notranje soli: H3N+ -CH(CH3)-COO-. Na podlagi te strukturne formule zapišemo reakcijske enačbe: a) H3N + -CH(CH3)-COO - + NaOH = H2N-CH(CH3)-COONa + H2O; b) H 3 N + -CH(CH 3)-COO - + NH 3 × H 2 O = H 2 N-CH(CH 3)-COONH 4 + H 2 O; c) H3N + -CH(CH3) -COO - + HCl = Cl - . Notranja sol aminokisline reagira z bazami kot kislina in s kislinami kot baza. Kislinska skupina je N + H 3, glavna skupina je COO -.

PRIMER 2

telovadba	Ko smo raztopino 9,63 g neznane monoaminokarboksilne kisline izpostavili presežku dušikove kisline, smo pri 748 mm dobili 2,01 l dušika. rt. Umetnost. in 20 o C. Določite molekulsko formulo te spojine. Je lahko ta kislina ena od naravnih aminokislin? Če da, kakšna kislina je to? Molekula te kisline ne vključuje benzenskega obroča.
rešitev	Zapišimo reakcijsko enačbo: H 2 NC x H 2 x COOH + HONO = HO-C x H 2 x -COOH + N 2 + H 2 O. Poiščimo količino dušikove snovi na ničelni ravni z uporabo Clapeyron-Mendelejevove enačbe. Za to izrazimo temperaturo in tlak v enotah SI: T = 273 + 20 = 293 K; P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 kPa; n(N 2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 mol. Z reakcijsko enačbo najdemo količino snovi aminokisline in njeno molsko maso. Po enačbi je n(H 2 NC x H 2 x COOH) = n(N 2) = 0,082 mol. M(H 2 NC x H 2 x COOH) = 9,63 / 0,082 = 117 g/mol. Opredelimo aminokislino. Ustvarimo enačbo in poiščimo x: 14x + 16 + 45 = 117; H2NC4H8COOH. Od naravnih kislin lahko tej sestavi ustreza valin.
Odgovori	Ta aminokislina je valin.