Белки — высокомолекулярные природные вещества, состоящие из цепочки , которые связаны пептидной связью. Важнейшей функцией данных соединений является регуляция химических реакций в организме (ферментативная роль). Помимо этого, они выполняют защитную, гормональную, структурную, питательную, энергетическую деятельность.

По строению белки подразделяют на простые (протеины) и сложные (протеиды). Количество аминокислотных остатков в молекулах различно: миоглобина – 140, инсулина – 51, что объясняет высокую молекулярную массу соединения (Mr), которая варьируется в диапазоне от 10 000 до 3 000 000 дальтон.

17 % от общего веса человека составляют белки: 10% приходится на кожу, 20% — на хрящи, кости, 50 % — на мышцы. Несмотря на то, что роль протеинов и протеидов на сегодня досконально не изучена, функционирование нервной системы, способность к росту, размножению организма, протекание обменных процессов на клеточном уровне напрямую связано с деятельностью аминокислот.

История открытия

Процесс изучения белков берет свое начало в XVIII веке, когда группа ученых во главе с французским химиком Антуаном Франсуа де Фуркруа исследовали альбумин, фибрин, глютен. В результате данных работ протеины были обобщены и выделены в отдельный класс.

В 1836 году впервые Мулдером предложена новая модель химического строения белка, основанная на теории радикалов. Она оставалась общепризнанной до 1850 годов. Современное название белка – протеины, соединение получило в 1838 году. А к концу XIX века немецкий ученый А. Коссель сделал сенсационное открытие: он пришел к заключению, что основными структурными элементами «строительных компонентов» выступают аминокислоты. Данную теорию в начале XX века экспериментально доказал немецкий химик Эмиль Фишер.

В 1926 году американский ученый Джеймс Самнер в ходе исследований обнаружил, что вырабатываемый в организме фермент уреаза относится к белкам. Это открытие сделало переворот в мире науки и привело к осознанию, насколько важную роль играют протеины для жизни человека. В 1949 году английский биохимик Фред Сенгер экспериментально вывел аминокислотную последовательность гормона инсулина, чем подтвердил правильность мышления, что белки представляют собой линейные полимеры аминокислот.

В 1960 годах впервые на основании дифракции рентгеновских лучей получены пространственные структуры протеинов на атомарном уровне. При этом, изучение данного высокомолекулярного органического соединения продолжается по сей день.

Основные структурные единицы белков – аминокислоты, состоящие из аминогрупп (NH2) и карбоксильных остатков (СООН). В ряде случаев, «азотводородные» радикалы, связаны с ионами углерода, от числа и расположения которых зависят специфические характеристики пептидных веществ. При этом, позиция углерода по отношению к аминогруппе подчеркивается в названии специальной «приставкой»: альфа-, бета-, гамма.

Для белков структурными единицами выступают альфа – аминокислоты, поскольку только они, при удлинении полипептидной цепи, придают протеиновым фрагментам дополнительную устойчивость и прочность. Соединения данного вида встречаются в природе в виде двух форм: L и D (кроме ). При этом, элементы первого типа входят в состав протеинов живых организмов, вырабатываемых животными и растениями, а вторые — в структуры пептидов, образующихся путём нерибосомного синтеза в грибах и бактериях.

«Стройматериал» для белков связывается между собой полипептидной связью, которая образуется путём соединения одной аминокислоты с карбоксилом другой аминокислоты. Короткие структуры принято называть пептидами или олигопептидами (молекулярный вес 3 400 – 10 000 дальтон), а длинные, состоящие более чем из 50 аминокислот, полипептидами. Чаще всего в состав белковых цепей входит 100 – 400 аминокислотных остатков, а иногда и 1000 — 1500. Протеины, за счёт внутримолекулярных взаимодействий, образуют специфические пространственные структуры. Их называют «конформациями белков».

Различают четыре уровня организации протеинов:

1. Первичная – линейная последовательность аминокислотных остатков, соединённых между собой прочной полипептидной связью.
2. Вторичная – упорядоченная организация белковых фрагментов в пространстве в спиральную или складчатую конформацию.
3. Третичная — способ пространственной укладки спиральной полипептидной цепи, путём свёртывания вторичной структуры в клубок.
4. Четвертичная – сборный белок (олигомер), который образуется при взаимодействии нескольких полипептидных цепей третичной структуры.

По форме строения белки разделяют на 3 группы:

• фибриллярные;
• глобулярные;
• мембранные.

Первый тип протеинов – нитевидные молекулы с поперечными связями, формирующие продолжительные волокна или слоистые структуры. Учитывая, что фибриллярные белки характеризуются высокой механической прочностью, они выполняют в организме защитные и структурные функции. Типичные представители данных протеинов – кератины волос и коллагены тканей.

Глобулярные белки состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, свёрнутых в компактную структуру эллипсоидной формы. К данному типу протеинов относят ферменты, транспортные компоненты крови, белки тканей.

Мембранные соединения – полипептидные структуры, которые встроены в оболочку клеточных органелл. Данные вещества выполняют функцию рецепторов, пропуская через поверхность необходимые молекулы и специфичные сигналы.

На сегодняшний день, насчитывается огромное разнообразие белковых структур, определяемое числом входящих в них аминокислотных остатков, пространственной структурой и последовательностью их расположения.

Однако, для нормальной жизнедеятельности организма требуется всего 20 альфа — аминокислот L – ряда, 8 из которых не синтезируются человеческим организмом.

Список продуктов, богатых белками

Если 100 г куриной грудки, приготовленной в среднем, содержат 22 грамма белка, сколько мы получаем из других сырых продуктов?

Улучшите семейное меню

Если ваши дети едят только горох, начало совсем не плохое. Чашка вареного горошка содержит 9 граммов белка, а ежедневная потребность составляет до 28 граммов, в зависимости от их возраста. Если вы добавите немного бобов, добавьте 4 г белка. Вы также можете включить семена подсолнечника в мидии, их белковая ценность будет такой же, как и жареная или куриная грудка.

Физические и химические свойства

Пространственная структура и аминокислотный состав каждого белка определяют его характерные физико-химические свойства.

Белки – твёрдые вещества, при взаимодействии с водой образуют коллоидные растворы. В водных эмульсиях протеины присутствуют в виде заряженных частиц, поскольку в состав входят полярные и ионные группировки (–NH2, –SH, –COOH, –OH). При этом, заряд белковой молекулы зависит от соотношения карбоксильных (–СООН), аминных (NH) остатков и рН среды. Интересно, что в структуре протеинов животного происхождения больше дикарбоновых аминокислот (глютаминовой и ), что определяет их отрицательный «потенциал» в водных растворах.

Некоторые вещества содержат значительное количество диаминокислот (гистидина, лизина, аргинина), ввиду чего они ведут себя в жидкостях как белки-катионы. В водных растворах вещество устойчиво за счет взаимного отталкивания частиц с одноимёнными зарядами. Однако изменение рН среды влечёт за собой количественную модификацию ионизированных групп в протеине.

В кислой среде распад карбоксильных групп подавляется, что ведёт к снижению отрицательного потенциала белковой частицы. В щелочи, наоборот, замедляется ионизация аминных остатков, вследствие чего положительный заряд протеина уменьшается. При определённом показателе рН, так называемом изоэлектрической точке, щелочная диссоциация эквивалентна кислотной, вследствие чего белковые частицы агрегируют и выпадают в осадок. У большинства пептидов данная величина находится в слабокислой среде. Однако встречаются структуры с резким преобладанием щелочных свойств.

В изоэлектирческой точке белки неустойчивы в растворах, и как следствие, легко свёртываются при нагревании. При добавлении кислоты или щёлочи к протеину, выпавшему в осадок, происходит перезарядка молекул, после чего соединение вновь растворяется. Однако, белки сохраняют характерные свойства только при определённых параметрах рН среды. Если каким–то образом разрушить связи, которые удерживают пространственную структуру протеина, то упорядоченная конформация вещества деформируется, вследствие чего молекула принимает форму случайного хаотичного клубка. Данное явление называют денатурацией.

К изменению свойств белка ведет воздействие химических и физических факторов: высокой температуры, облучения ультрафиолетом, энергичным встряхиванием, соединением с протеиновыми «осадителями». В результате денатурации компонент теряет биологическую активность.

Протеины дают цветное окрашивание в ходе реакций гидролиза. При соединении пептидного раствора с сульфатом меди и щёлочью появляется сиреневый окрас (биуретовая реакция), при нагревании белков в азотной кислоте — жёлтый оттенок (ксантопротеиновая реакция), при взаимодействии с азотнокислым раствором ртути – малиновый цвет (реакция Милона). Данные исследования используют для обнаружения протеиновых структур различного типа.

Виды белков по возможности синтеза в организме

Значение аминокислот для организма человека нельзя недооценивать. Они выполняют роль нейромедиаторов, нужны для правильной работы головного мозга, снабжают энергией мышцы, контролируют адекватность выполнения своих функций витаминами и минералами.

Главным образом значение соединения заключается в обеспечении нормального развития и функционирования организма. Аминокислоты вырабатывают ферменты, гормоны, гемоглобин, антитела. Синтез белков в живых организмах идет постоянно.

Однако данный процесс приостанавливается, если в клетках отсутствует хоты бы одна незаменимая аминокислота. Нарушение образования протеинов приводит к расстройствам пищеварения, замедлению роста, психо-эмоциональной неустойчивости.

Большая часть аминокислот синтезируется в организме человека в печени. Однако существуют такие соединения, которые должны в обязательном порядке ежедневно поступать с продуктами питания.

Этим обусловлено распределение аминокислот на следующие категории:

• незаменимые;
• полузаменимые;
• заменимые.

Каждая группа веществ обладает специфическими функциями. Рассмотрим их подробно.

Органические соединения данной группы, внутренние органы человека не в состоянии производить самостоятельно, однако они необходимы для поддержания жизнедеятельности организма.

Поэтому такие аминокислоты приобрели название «незаменимые» и должны регулярно поступать извне с пищей. Синтез белка без данного строительного материала невозможен. Как следствие, нехватка хотя бы одного соединения приводит к нарушению обмена веществ, уменьшению мышечной массы, веса тела и остановке продуцирования протеина.

Самые значимые аминокислоты для человеческого организма, в частности для спортсменов и их значение.

1. . Это структурный компонент белка с разветвленными цепями (ВСАА).Является источником энергии, участвует в обменных реакциях азота, восстанавливает поврежденные ткани, регулирует уровень гликемии. Валин необходим для протекания метаболизма в мускулах, нормальной умственной деятельности. Используется в медицинской практике в сочетании с лейцином, изолейцином для лечения головного мозга, печени, пострадавших в результате лекарственной, алкогольной или наркотической интоксикации организма.
2. Лейцин и изолейцин. Снижают уровень глюкозы в крови, защищают мышечные ткани, сжигают жир, служат катализаторами для синтеза гормона роста, восстанавливают кожу, кости.Лейцин, как и валин, участвует в процессах энергообеспечения, что особенно важно для поддержания выносливости организма во время изнурительных тренировок. Помимо этого, изолейцин нужен для синтеза гемоглобина.
3. Треонин. Препятствует жировому перерождению печени, участвует в белковом, жировом обмене, синтезе коллагена, эластана, создании костной ткани (эмали). Аминокислота повышает иммунитет, восприимчивость организма к ОРВИ заболеваниям.Треонин находится в скелетной мускулатуре, центральной нервной системе, сердце, поддерживая их работу.
4. Метионин. Улучшает пищеварение, участвует в переработке жиров, защищает организм от вредного влияния радиации, снимает признаки токсикоза при беременности, используется для лечения ревматоидного артрита. Аминокислота участвует в выработке таурина, цистеина, глутатиона, которые обезвреживают и выводят из организма токсические вещества. Метионин помогает уменьшить уровень гистамина в клетках у людей, страдающих аллергией.
5. Триптофан. Стимулирует выброс гормона роста, улучшает сон, уменьшает вредное воздействие никотина, стабилизирует настроение, применяется для синтеза серотонина. Триптофан в человеческом организме способен превращаться в ниацин.
6. Лизин. Участвует в продуцировании альбуминов, ферментов, гормонов, антител, восстановлении тканей и формировании коллагена. Данная аминокислота входит в состав всех протеинов и необходима для понижения уровня триглицеридов в сыворотке крови, нормального формирования костей, полноценного усвоения кальция и утолщения структуры волос.Лизин оказывает противовирусное действие, подавляя развитие острых респираторных инфекций и герпеса. Он увеличивает мышечную силу, поддерживает обмен азота, улучшает краткосрочную память, эрекцию, женское либидо. Благодаря положительным свойствам, 2,6-диаминогексановая кислота охраняет здоровым сердце, предотвращает развитие атеросклероза, остеопороза, генитального герпеса.Лизин в комбинации с , пролином препятствуют образованию липопротеинов, которые вызывают закупорку артерий и ведут к сердечно-сосудистым патологиям.
7. Фенилаланин. Подавляет аппетит, уменьшает болевые ощущения, улучшает настроение, память. В человеческом организме фенилаланин способен трансформироваться в аминокислоту – тирозин, которая жизненно необходима для синтеза нейромедиаторов (допамина и норэпинефрина). Благодаря способности соединения проникать через гематоэнцефалический барьер, оно часто используется для устранения неврологических заболеваний. Помимо этого, аминокислота применяется для борьбы с белыми очагами депигментации на коже (витилиго), шизофренией, болезнью Паркинсона.

Недостаток незаменимых аминокислот в организме человека приводит к:

• задержке роста;
• нарушению биосинтеза цистеина, белков, работы почек, щитовидной железы, нервной системы;
• слабоумию;
• уменьшению массы тела;
• фенилкетонурии;
• снижению иммунитета и уровня гемоглобина в крови;
• расстройству координации движений.

При занятиях спортом, дефицит вышеописанных структурных единиц снижает спортивные результаты, увеличивая риск травмирования.

Пищевые источники незаменимых аминокислот

Таблица составлена на основании данных, взятых с сельскохозяйственной библиотеки США – USA National Nutrient Database.

Полузаменимые

Соединения, принадлежащие к данной категории способны вырабатываться организмом только при условии частичного их поступления с продуктами питания. При этом, каждая разновидность полузаменимых кислот выполняет особые функции, которые нельзя заменить.

Рассмотрим их виды.

1. . Это одна из самых важных аминокислот в организме человека. Она ускоряет заживление поврежденных тканей, снижает уровень холестерина и нужна для поддержания здоровья кожи, мышц, суставов, печени. Аргинин увеличивает продуцирование Т-лимфоцитов, укрепляющих иммунную систему, и служит барьером, препятствуя внедрению болезнетворных микроорганизмов. Помимо этого, соединение способствует дезинтоксикации печени, снижает кровяное давление, замедляет рост опухолей, противостоит образованию тромбов, повышает потенцию и усиливает кровенаполнение сосудов.Аминокислота участвует в азотистом обмене, синтезе креатина и показана людям, желающим сбросить вес и набрать мышечную массу. Интересно, что аргинин содержится в семенной жидкости, соединительной ткани кожного покрова и гемоглобине.Дефицит соединения в организме человека опасен развитием сахарного диабета, бесплодием у мужчин, задержкой полового созревания, гипертонией, иммунодефицитом.Естественные источники аргинина: шоколад, кокос, желатин, мясо, молочные продукты, грецкий орех, пшеница, овес, арахис, соя.
2. Гистидин. Входит в состав всех тканей человеческого организма, ферментов. Данная аминокислота участвует в обмене информацией между центральной нервной системой и периферическими отделами. Гистидин необходимый для нормального пищеварения, поскольку образование желудочного сока возможно только при участии данной структурной единицы. Помимо этого, вещество предупреждает возникновение аутоиммунных, аллергических реакций со стороны организма.Недостаток компонента вызывает ослабление слуха, повышает риск развития ревматоидного артрита.Гистидин содержится в зерновых (рисе, пшенице), молочных продуктах, мясе.
3. Тирозин. Содействует образованию нейромедиаторов, снижает болезненные ощущения предменструального периода, способствует нормальному функционированию всего организма, выступает природным антидепрессантом. Аминокислота снижает зависимость от наркотических, кофеиновых препаратов, помогает контролировать аппетит и служит исходным компонентом для продуцирования дофамина, тироксина, эпинефрина. При синтезе белка тирозин частично заменяет фенилаланин. Помимо этого, он нужен для синтеза гормонов щитовидной железы.Дефицит аминокислоты замедляет обменные процессы, снижает артериальное давление, повышает утомляемость.Тирозин содержится в семенах тыквы, миндале, овсянке, арахисе, рыбе, авокадо, соевых бобах.
4. Цистин. Находится в главном структурном белке волос, ногтевых пластин, коже -бета-кератине. Аминокислота наилучше всасывается в виде N-ацетил цистеина и используется при лечении кашля курильщика, септического шока, рака, бронхита. Цистин поддерживает третичную структуру пептидов, протеинов, а также выступает мощным антиоксидантом. Он связывает разрушительные свободные радикалы, токсичные металлы, защищает клетки организма от рентгеновских лучей и воздействия радиации. Аминокислота входит в состав соматостатина, инсулина, иммуноглобулина.Цистин можно получить со следующими продуктами питания: брокколи, луком, мясными изделиями, яйцами, чесноком, красным перцем.

Отличительная особенность полузаменимых аминоксилот – возможность их использования организмом для продуцирования протеинов вместо метионина, фенилаланина.

Заменимые

Органические соединения данного класса организм человека может производить самостоятельно, покрывая минимальные потребности внутренних органов и систем. Заменимые аминокислоты синтезируются из обменных продуктов и усваиваемого азота. Для восполнения суточной нормы, они должны ежедневно поступать в составе белков с пищей.

Рассмотрим какие вещества относятся к данной категории.

1. . Данная разновидность аминокислоты расходуется в качестве источника энергии, выводит токсины из печени, ускоряет превращение глюкозы. Она препятствует распаду мышечной ткани за счет протекания цикла аланина, представленного в следующем виде: глюкоза – пируват – аланин – пируват – глюкоза. Благодаря данным реакциям, строительный компонент белка увеличивает запасы энергии, продлевая жизнь клеток. Избыток азота в ходе цикла аланина удаляется из организма с мочой. Помимо этого, вещество стимулирует выработку антител, обеспечивает метаболизм кислот органики, сахаров и поднимает иммунную функцию.Источники аланина: молочные продукты, авокадо, мясо, птица, яйца, рыба.
2. Глицин. Участвует в построении мышц, производстве гормонов для иммунитета, повышает уровень креатина в организме, способствует превращению глюкозы в энергию. Глицин на 30 % входит в состав коллагена. Клеточный синтез невозможен без участия данного соединения.Фактически при повреждении тканей, без глицина человеческий организм не сможет заживлять раны.Источниками аминокислоты выступают: молоко, бобы, сыр, рыба, мясо.
3. Глютамин. После превращения органического соединения в глютаминовую кислоту, она проникает через гематоэнцефалический барьер и выступает топливом для работы головного мозга. Аминокислота удаляет токсины из печени, увеличивает уровень ГАМК, поддерживает мышцы в тонусе, улучшает концентрацию внимания и участвует в продуцировании лимфоцитов.Препараты L-глютамина, как правило, применяются в бодибилдинге для предупреждения разрушения мышечной ткани путем транспорта азота в органы, выведения токсичного аммиака и повышения запасов гликогена. Помимо этого, вещество используется для снятия симптомов хронической усталости, улучшения эмоционального фона, лечения ревматоидного артрита, язвы, алкоголизма, импотенции, склеродермии.Лидерами по содержанию глютамина являются петрушка и шпинат.
4. Карнитин. Связывает и выводит жирные кислоты из организма. Аминокислота усиливает действия , С, уменьшает избыточный вес, снижая нагрузку на сердце. В теле человека карнитин вырабатывается из глутамина и метионина в печени, почках. Он бывает следующих видов: D и L. Наибольшую ценность для организма представляет L-карнитин, который повышает для жирных кислот проницаемость клеточных мембран. Таким образом, аминокислота увеличивает утилизацию липидов, замедляет синтез молекул триглицеридов в подкожно-жировое депо.После приема карнитина усиливается окисление жиров в организме, запускается процесс потери жировой ткани, что сопровождается высвобождением энергии, запасаемой в виде АТФ. L-карнитин усиливает создание лецитина в печени, снижает уровень холестерина, препятствует появлению атеросклеротических бляшек. Несмотря на то, что данная аминокислота не относится к категории незаменимых соединений, регулярный прием вещества профилактирует развитие патологий сердца и позволяет достичь активного долголетия.Помните, уровень карнитина с возрастом падает, поэтому пожилым людям стоит в первую очередь дополнительно вводить биологически активную добавку в ежедневный рацион. Кроме того, большая часть вещества синтезируется из витаминов С, метионина, железа, лизина. Нехватка какого-либо из данных соединений вызывает дефицит L-карнитина в организме.Природные источники аминокислоты: птица, яичные желтки, тыква, кунжутные семечки, баранина, творог, сметана.
5. Аспаргин. Нужен для синтеза аммиака, правильной работы нервной системы. Аминокислота содержится в молочных продуктах, спарже, сыворотке, яйцах, рыбе, орехах, картофеле, мясе птицы.
6. Аспаргиновая кислота. Участвует в синтезе аргинина, лизина, изолейцина образовании универсального топлива для организма — аденозинтрифосфата (АТФ), обеспечивающего энергией внутриклеточные процессы. Аспаргиновая кислота стимулирует продукцию нейромедиаторов, повышает концентрацию никотинамидадениндинуклеотида (NADH), необходимого для поддержания работы нервной системы, головного мозга.Данная аминокислота в организме человека синтезируется самостоятельно, при этом увеличить ее концентрацию в клетках можно путем включения в рацион питания следующих продуктов: сахарного тростника, молока, говядины, мяса птицы.
7. Глютаминовая кислота. Представляет собой самый важный возбуждающий нейромедиатор спинного, головного мозга. Органическое соединение участвует в перемещении калия через гематоэнцефалический барьер в спинномозговую жидкость и играет основополагающую роль в метаболизме триглицеридов. Головной мозг способен использовать глутамат в качестве топлива.Потребность организма в дополнительном поступлении аминокислоты возрастает при эпилепсии, депрессивных состояниях, появлении ранней седины (до 30 лет), нарушениях работы нервной системы.Природные источники глютаминовой кислоты: грецкие орехи, помидоры, грибы, морепродукты, рыба, йогурт, сыр, сухофрукты.
8. Пролин. Стимулирует синтез коллагена, нужен для формирования хрящевой ткани, ускоряет процессы заживления.Источники пролина: яйца, молоко, мясо.Вегетарианцам рекомендуется принимать аминокислоту с пищевыми добавками.
9. Серин. Регулирует количество кортизола в мышечной ткани, создаёт антитела, иммуноглобулины, способствует абсорбции креатина, участвует в метаболизме жиров, синтезе серотонина. Серин поддерживает нормальную работу центральной нервной системы и головного мозга.Главные пищевые источники аминокислоты: цветная капуста, брокколи, орехи, яйца, молоко, соевые бобы, кумыс, говядина, пшеница, арахис, мясо птицы.

Таким образом, аминокислоты задействованы в протекании всех жизненно важных функций в организме человека. Перед приобретением пищевых добавок рекомендуется проконсультироваться со специалистом. Несмотря на то, что прием препаратов аминокислот хоть и считается безопасным, однако может обострить скрытые проблемы со здоровьем.

Сегодня различают следующие виды протеина: яичный, сывороточный, растительный, мясной, рыбный.

Рассмотрим описание каждого из них.

1. Яичный. Считается эталоном среди белков, все остальные протеины оцениваются относительно него, поскольку он имеет наивысшую усвояемость. В состав желтка входят овомукоид, овомуцин, лизоцин, альбумин, овоглобулин, коальбумин, авидин, а белковой составляющей – альбумин. в сыром виде не рекомендуется принимать людям с нарушениями пищеварительного тракта. Это связано с тем, что в них содержится ингибитор фермента трипсина, замедляющий переваривание пищи и белок авидин, присоединяющий жизненно важный витамин Н. Образуемое «на выходе» соединение не усваивается организмом и выводится наружу. Поэтому диетологи настаивают на употреблении яичного белка исключительно после термической обработки, которая высвобождает нутриент из биотин-авидинового комплекса и разрушает ингибитор трипсина.Достоинства данной разновидности протеина: имеет среднюю скорость абсорбции (9 грамм в час), высокие показатели аминокислотного состава, способствует снижению массы тела. К недостаткам белка куриных яиц относится их высокая стоимость.
2. Молочной сыворотки. Белки данной категории обладают наивысшей скоростью расщепления (10 – 12 грамм в час) среди цельных протеинов. После приема продуктов на основе молочной сыворотки, в течение первого часа уровень петидов и аминокислот в крови резко увеличивается. При этом, кислотообразующая функция желудка не меняется, что исключает вероятность образования газов и нарушения процесса пищеварения.Состав мышечной ткани человека по содержанию незаменимых аминокислот (валина, лейцина и изолейцина) наиболее близок к составу сывороточных белков.Данная разновидность протеина снижает уровень холестерина, повышает количество глутатиона, имеет низкую стоимость относительно других видов аминокислот. Главный недостаток сывороточного белка – быстрая всасываемость соединения, что делает целесообразным его прием до или сразу после тренировки.Основным источником протеина выступает сладкая молочная сыворотка, получаемая в процессе производства сычужных сыров.Различают концентрат, изолят, гидролизат сывороточного протеина, казеин. Первая из полученных форм не отличается высокой чистотой и содержит жиры, лактозу, которая стимулирует газообразование. Уровень протеина в ней составляет 35-70%.По данной причине концентрат сывороточного белка – самая дешевая форма строительного материала в кругах спортивного питания.Изолят – «почище» продукт, он содержит 95% протеиновых фракций. Однако недобросовестные производители иногда хитрят, предоставляя в качестве сывороточного белка смесь изолята, концентрата, гидролизат. Поэтому следует тщательно проверять состав добавки, в которой единственным компонентом должен выступать изолят.Гидролизат – самый дорогой вид сывороточного протеина, который готов к немедленному усвоению и быстро проникает в мышечную ткань.Казеин при попадании в желудок превращается в сгусток, который долго расщепляется (4 – 6 грамм в час). Благодаря данному свойству белок входит в состав смесей для детского питания, поскольку поступает в организм стабильно и равномерно, в то время как интенсивный поток аминокислот ведет к отклонениям в развитии малыша.
3. Растительный. Несмотря на то, что протеины в таких продуктах неполноценны, в сочетании друг с другом они формируют полноценный белок (наилучшая комбинация – бобовые + зерновые). Яркими поставщиками строительного материала растительного происхождения являются соевые продукты, которые борются с остеопорозом, насыщают организм витаминами Е, В, фосфором, железом, калием, цинком.При потреблении соевый белок снижает уровень холестерина, решает проблемы, связанные с увеличением простаты, уменьшает риск развития злокачественных новообразований в груди. Он показан людям, страдающим непереносимостью молочных продуктов.Для производства добавок применяются соевый изолят (содержит 90% протеина), соевый концентрат (70%), соевая мука (50%). Скорость всасывания белка – 4 грамма в час.К недостаткам аминокислоты относятся: эстрогенная активность (за счет этого соединение не следует принимать мужчинам в больших дозах, поскольку это вызывает нарушения репродуктивной функции), наличие трипсина, замедляющего пищеварение.Растения, содержащие фитоэстрогены (нестероидные соединения сходные по структуре с женскими половыми гормонами): лен, солодка, хмель, красный клевер, люцерна, красный виноград.Растительных белок также находится в овощах и фруктах (капусте, гранатах, яблоках, моркови), злаковых и бобовых (рисе, люцерне, чечевице, семенах льна, овсе, пшенице, сое, ячмене), напитках (пиве, бурбоне).Часто в спортивном питании используется гороховый протеин. Это высокоочищенный изолят, содержащий наибольшее количество аминокислоты аргинина (8,7% на грамм белка), относительно сывороточного компонента, сои, казеина и яичного материала. Помимо этого, гороховый протеин богат на глутамин, лизин. Количество ВСАА в нем достигает 18%. Интересно, что рисовый протеин усиливает преимущества гипоаллергенного горохового белка, используется в питании сыроедов, атлетов, вегетарианцев.
4. Мясной. Количество протеина в нем достигает 85%, из которых 35% составляют незаменимые аминокислоты. Мясной белок характеризуется нулевым содержанием жира, имеет высокий уровень всасывания.
5. Рыбный. Данный комплекс рекомендуется к употреблению обычному человеку. При этом, использовать белок для покрытия суточной потребности спортсменам крайне нежелательно, поскольку изолят рыбного протеина в 3 раза дольше расщепляется до аминокислот, чем казеин.

Таким образом, для снижения веса, набора мышечной массы, при работе на рельеф рекомендуется применять комплексные протеины. Они обеспечивают пиковую концентрацию аминокислот сразу после употребления.

Тучным спортсменам, склонным к образованию жира стоит отдать предпочтение 50-80% медленному белку относительно быстрого. Их основной спектр действия направлен на продолжительное питание мускулатуры.

Всасывание казеина происходит медленнее сывороточного протеина. Благодаря этому концентрация аминокислот в крови повышается постепенно и удерживается в течение 7 часов на высоком уровне. В отличие от казеина, сывороточный белок намного быстрее всасывается в организме, что создает сильнейший выброс соединения на протяжении короткого периода времени (получаса). Поэтому его рекомендуется принимать для предотвращения катаболизма мышечных протеинов непосредственно до и сразу после тренировки.

Промежуточную позицию занимает яичный белок. Для насыщения крови сразу после физической нагрузки и поддержания высокой концентрации протеина после силовых упражнений его прием следует сочетать с сывороточным изолятом, аминокислотой скора. Данная смесь из трех белков нивелирует недостатки каждого компонента, совмещает все положительные качества.

Наиболее совместим с сывороточным протеином соевый.

Значение для человека

Роль, которую протеины выполняют в живых организмах настолько велика, что рассмотреть каждую функцию практически невозможно, однако мы коротко осветлим важнейшие из них.

1. Защитная (физическая, химическая, иммунная). Белки ограждают организм от пагубного влияния вирусов, токсинов, бактерий, микробов, запуская механизм синтеза антител. При взаимодействии защитных белков с чужеродными веществами происходит нейтрализация биологического действия вредоносных клеток. Помимо этого, протеины участвуют в процессе свертывания фибриногена в плазме крови, что способствует образованию сгустка и закупорке раны. Благодаря этому, в случае повреждения телесных покров белок защищает организм от кровопотерь.
2. Каталитическая, основывается на том, что все , так называемые биологические катализаторы, являются протеинами.
3. Транспортная. Главным «переносчиком» кислорода служит гемоглобин, белок крови. Помимо этого, другие виды аминокислот в процессе реакций образуют соединения с витаминами, гормонами, жирами, обеспечивая их транспорт к нуждающимся клеткам, внутренним органам, тканям.
4. Питательная. Так называемые резервные протеины (казеин, альбумин) – это источники питания для формирования и роста плода в утробе матери.
5. Гормональная. Большинство гормонов в организме человека (адреналин, норадреналин, тироксин, глюкагон, инсулин, кортикотропин, роста) являются белками.
6. Строительная. Кератин – основной структурный компонент волос, коллаген – соединительной ткани, эластин – стенок сосудов. Белки цитоскелета придают форму органоидам, клеткам. Большинство структурных протеинов – филаментозные.
7. Сокращающая. Актин и миозин (белки мускул) участвуют в расслаблении и сокращении мышечных тканей. Протеины регулируют трансляцию, сплайсинг, интенсивность транскрипции генов, а также процесс передвижения клетки по циклу. Моторные белки отвечают за движение организма, перемещение клеток на молекулярном уровне (ресничек, жгутиков, лейкоцитов), внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин).
8. Сигнальная. Данную функцию выполняют цитокины, факторы роста, белки-гормоны. Они передают сигналы между органами, организмами, клетками, тканям.
9. Рецепторная. Одна часть белкового рецептора принимает раздражающий сигнал, другая – реагирует и способствует конформационным изменениям. Так, соединения катализируют химическую реакцию, связывают внутриклеточные молекулы-посредники, служат ионными каналами.

Помимо вышеперечисленных функций, белки регулируют уровень pH внутренней среды, выступают резервным источником энергии, обеспечивают развитие, размножение организма, формируют способность к мышлению.

В комплексе с триглицеридами протеины участвуют в закладке клеточных мембран, с углеводами – в продуцировании секретов.

Синтез белков – сложный процесс, протекающий в рибонуклеопротеиновых частицах клетки (рибосомах). Протеины трансформируются из аминокислот и макромолекул «под контролем» информации, зашифрованной в генах (в ядре клетки). При этом, каждый белок состоит из ферментных остатков, которые определяются нуклеотидной последовательностью генома, кодирующего данный «стройматериал». Поскольку ДНК сосредоточено в ядре клетки, а синтез протеинов «идёт» в цитоплазме, информацию с кода биологической памяти на рибосомы передаёт специальный посредник, называемый и-РНК.

Биосинтез белка происходит в шесть этапов.

1. Передача информации с ДНК на и-РНК (транскрипция). В клетках прокариот «переписывание» генома начинается с опознания ферментом РНК-полимераза специфической последовательности нуклеотидов ДНК.
2. Активация аминокислот. Каждый «предшественник» белка, используя энергию АТФ, связывается ковалентными связями с молекулой транспортной РНК (т-РНК). При этом т-РНК состоит из последовательно соединённых нуклеотидов – антикодонов, которые определяют индивидуальный генетический код (триплет-кодон) активируемой аминокислоты.
3. Связывание белков с рибосомами (инициация). Молекула и-РНК, содержащая информацию о конкретном протеине, соединяется с малой частицей рибосомы и инициирующей аминокислотой, прикрепленной к соответствующей т-РНК. При этом транспортные макромолекулы взаимно соответствуют и-РНК триплету, который сигнализирует о начале протеиновой цепи.
4. Удлинение полипептидной цепи (элонгация). Наращивание белковых фрагментов происходит путём последовательного прибавления аминокислот к цепи, транспортируемых к рибосоме при помощи транспортных РНК. На данном этапе формируется окончательная структура протеина.
5. Остановка синтеза полипептидной цепи (терминация). О завершении построения белка сигнализирует специальный триплет и-РНК, после чего полипептид высвобождается из рибосомы.
6. Сворачивание и процессинг белка. Для принятия характерной структуры полипептид, самопроизвольно свёртывается, образуя свойственную ему пространственную конфигурацию. После синтеза на рибосоме, белок подвергается химической модификации (процессингу) со стороны ферментов, в частности, фосфорилированию, гидроксилированию, гликозилированию, тирозинированию.

Новообразованные протеины содержат на конце полипептидные «лидеры», которые выполняют функцию сигналов, направляющих вещества к «рабочему» месту.

Трансформацией белков управляют гены – операторы, которые в совокупности со структурными генами образуют ферментативную группу, называемую оперон. Эту систему контролируют гены-регуляторы при помощи специальной субстанции, которую они, при потребности, синтезируют. Взаимодействие этого вещества с «оператором» приводит к блокировке контролирующего гена, и как следствие, прекращению работы оперона. Сигналом к возобновлению работы системы служит реагирование субстанции с частицами-индукторами.

Суточная норма

Как видно, потребность организма в белках зависит от возраста, пола, физического состояния, нагрузки. Недостаточность протеина в продуктах приводит к нарушению деятельности внутренних органов.

Обмен в человеческом организме

Белковый метаболизм — совокупность процессов, отражающих «деятельность» протеинов внутри организма: переваривание, расщепление, усвоение в пищеварительном тракте, а также участие в синтезе новых веществ, требуемых для жизнеобеспечения. Учитывая, что протеиновый обмен регулирует, интегрирует и координирует большинство химических реакций, важно понимать основные этапы «белковых» трансформаций.

В метаболизме пептидов ключевую роль играет печень. Ели «фильтрующий» орган прекратит участвовать в данном процессе, то, через 7 дней, наступит летальный исход.

Последовательность протекания обменных процессов.

1. Дезаминирование аминокислот. Данный процесс необходим для преобразования излишка белковых структур в и углеводы. В ходе ферментативных реакций, аминокислоты модифицируются в соответствующие кетокислоты, образуя побочный продукт распада – аммиак. Дезанимирование 90% белковых структур происходит в печени, а в некоторых случаях в почках. Исключение составляют аминокислоты с разветвлённым радикалом (валин, лейцин, изолейцин), подвергающиеся метаболизму в мышцах скелета.
2. Образование мочевины. Аммиак, который выделился при дезаминировании аминокислот, токсичен для человеческого организма. Обезвреживание ядовитого вещества происходит в печени под воздействием ферментов, превращающих его в мочевую кислоту. После этого, мочевина поступает в почки, откуда выводится вместе с мочой. Остаток молекулы, не содержащий азота, модифицируется в глюкозу, которая при распаде освобождает энергию.
3. Взаимопревращения между заменимыми видами аминокислот. В результате биохимических реакций в печени (восстановительного аминирования, трансаминирования кетокислот, аминокислотных преобразований) происходит образование заменимых и условно-незаменимых белковых структур, которые компенсируют их нехватку в пищевом рационе.
4. Синтез белков плазмы. Практически все белки крови, за исключением глобулинов, образуются в печени. Наиболее важные из них, в количественном отношении, — альбумины и факторы свёртывания крови
   Процесс переваривания белков в пищеварительном тракте происходит путём последовательного воздействия на них протеолитических ферментов для придания продуктам распада способности абсорбироваться в кровь через кишечную стенку.

Расщепление протеинов начинается в желудке под влиянием желудочного сока (рН 1,5 – 2), который содержит фермент пепсин, ускоряющий гидролиз пептидных связей между аминокислотами. После этого переваривание продолжается в верхних сегментах тонкого кишечника, двенадцатиперстной и тощей кишке, куда поступает панкреатический и кишечный сок (рН 7,2 – 8,2), содержащий неактивные предшественники энзимов (трипсиноген, прокарбоксипептидазу, химотрипсиноген, проэластазу). Причём слизистой оболочкой кишечника вырабатывается фермент энтеропептидаза, который активирует данные протеазы. Протеолитические вещества содержатся и в клетках слизистой выстилки кишечника, ввиду чего гидролиз малых пептидов происходит после окончательного всасывания.

В результате таких реакций, 95 – 97 % белков расщепляются до свободных аминокислот, которые абсорбируются в тонком кишечнике. При нехватке или низкой активности протеаз, неусвоенный белок поступает в толстый кишечник, где подвергается процессам гниения.

Белки – класс высокомолекулярных азотосодержащих соединений, функциональная и структурная «основа» жизнедеятельности человека. Учитывая, что протеины «отвечают» за построение клеток, тканей, органов, синтез гемоглобина, ферментов, пептидных гормонов, нормальное протекание обменных реакций, их недостаток в пищевом рационе приводит к нарушению функционирования всех систем организма.

Симптомы белковой недостаточности:

• гипотония и дистрофия мышц;
• снижение трудоспособности;
• уменьшение толщины кожной складки, особенно над трёхглавой мышцей плеча;
• резкое похудение;
• психическая и физическая утомляемость;
• отёки (скрытые, а затем явные);
• зябкость;
• потеря тургора кожи, вследствие чего она становится сухой, дряблой, вялой, морщинистой;
• ухудшение функционального состояния волос (выпадение, истончение, сухость);
• снижение аппетита;
• плохое заживление ран;
• постоянное ощущение голода или жажды;
• нарушение когнитивных функций (памяти, внимания);
• отсутствие прибавки в весе (у детей).

Помните, признаки легкой формы белковой недостаточности продолжительное время могут отсутствовать или быть скрытыми.

Однако любая фаза протеинового дефицита сопровождается ослаблением клеточного иммунитета и повышением восприимчивости к инфекциям.

Вследствие этого пациенты чаще болеют респираторными заболеваниями, пневмониями, гастроэнтеритами, патологиями мочеполовых органов. При продолжительной нехватке азотистых соединений развивается тяжёлая форма белково-энергетической недостаточности, сопровождающаяся снижением объёма миокарда, атрофией подкожной клетчатки, западением межреберий.

Последствия тяжёлой формы дефицита белка:

• замедление пульса;
• ухудшение усвоения белка и других веществ, вследствие неадекватного синтеза ферментов;
• уменьшение объёма сердца;
• анемия;
• нарушение имплантации яйцеклетки;
• задержка роста (у новорожденных);
• функциональные расстройства желёз внутренней секреции;
• гормональный сбой;
• иммунодефицитные состояния;
• обострение воспалительных процессов, вследствие нарушения синтеза защитных факторов (интерферона и лизоцима);
• снижение интенсивности дыхания.

Нехватка протеина в пищевом рационе особенно неблагоприятно влияет на детский организм: замедляется рост, нарушается образование костной ткани, задерживается умственное развитие.

Различают две формы белковой нехватки у детей:

1. Маразм (сухая протеиновая недостаточность). Данное заболевание характеризуется выраженной атрофией мышц и подкожной клетчатки (ввиду утилизации белка), задержкой роста, снижением массы тела. При этом отёчность, явная или скрытая, в 95% случаев отсутствует.
2. Квашиоркор (изолированная белковая недостаточность). На начальной стадии у ребёнка наблюдается апатия, раздражительность, вялость. Затем отмечаются задержка роста, гипотония мышц, жировая дистрофия печени, уменьшение тургора тканей. Наряду с этим появляются отёки, маскирующие снижение массы тела, гиперпигментация кожного покрова, шелушение отдельных участков тела, истончение волос. Часто при синдроме квашиоркора возникают рвота, понос, анорексия, а в тяжёлых случаях – кома или сопора, которые нередко заканчиваются летальным исходом.

Наряду с этим, у детей и взрослых, могут развиваться смешанные формы протеинового дефицита.

Причины развития белковой нехватки:

• качественный или количественный дисбаланс питания (диеты, голодание, обеднённое протеинами меню, скудный пищевой рацион);
• врождённые нарушения метаболизма аминокислот;
• повышенные потери протеина с мочой;
• продолжительная нехватка ;
• нарушение синтеза белка, вследствие хронических патологий печени;
• алкоголизм, наркомания;
• тяжёлые формы ожогов, кровотечений, инфекционных заболеваний;
• нарушения усвоения протеина в кишечнике.

Белково-энергетическая недостаточность бывает двух типов: первичная и вторичная. Первое расстройство обусловлено неадекватным поступлением полезных веществ в организм, а второе – следствием функциональных расстройств или приёма лекарственных препаратов, ингибирующих синтез ферментов.

При лёгкой и умеренной стадии белковой нехватки (первичной) важно устранить возможные причины развития патологии. Для этого увеличивают суточное потребление протеинов (соразмерно оптимальной массе тела), назначают приём поливитаминных комплексов. При отсутствии зубов или снижении аппетита, дополнительно используют жидкие питательные смеси для зондового или самостоятельного питания. Если «белковая нехватка» осложнена поносом, то больным предпочтительно давать йогуртовые составы. Ни в коем случае не рекомендуется употреблять молочные продукты, ввиду неспособности организма перерабатывать лактозу.

Тяжёлые формы вторичной недостаточности требуют лечения в стационарных условиях, поскольку для идентификации расстройства необходимо проведение лабораторного исследования. Для уточнения причины патологии измеряют уровень растворимого рецептора интерлейкина-2 в крови или С-реактивного белка. При этом, анализы на содержание альбумина плазмы, кожные антигены, общее число лимфоцитов и CD4+ Т-лимфоцитов помогут подтвердить анамнез и определить степень функциональной дисфункции.

Главные приоритеты лечения – соблюдение контролируемой диеты, коррекция водно-электролитного баланса, устранение инфекционных патологий, насыщение организма нутриентами. Учитывая, что вторичная нехватка белка, может препятствовать излечению от заболевания, которое спровоцировало ее развитие, в ряде случаев, назначают парентеральное или зондовое питание концентрированными смесями. При этом, витаминотерапию применяют в дозировках вдвое превышающих суточную потребность здорового человека.

Если у пациента наблюдается анорексия или причина дисфункции не выявлена, дополнительно используют препараты, повышающие аппетит. Для увеличения мышечной массы тела допустимо применение анаболических стероидов (под контролем врача). Восстановление баланса белка у взрослых наступает медленно, на протяжении 6 – 9 месяцев. У детей период полного выздоровления занимает 3 – 4 месяца.

Помните, для профилактики белковой недостаточности важно ежедневно включать в пищевой рацион протеиновые продукты растительного, животного происхождения.

Передозировка

Поступление пищи, богатой протеином в избыточном количестве оказывает негативное влияние на здоровье человека. Помните, передозировка белка в рационе питания не менее опасна недостатка!

Характерные симптомы излишка протеинов в организме:

• обострение проблем с почками, печенью;
• ухудшение аппетита, дыхания;
• повышенная нервная возбудимость;
• обильные менструальные выделения (у женщин);
• сложность сбрасывания избыточного веса;
• проблемы с сердечно-сосудистой системой;
• усиление процессов гниения в кишечнике.

Определить нарушение протеинового обмена можно при помощи азотистого равновесия. Если количество получаемого и выводимого азота – одинаковое значение, считается что человек имеет положительный баланс. Отрицательное равновесие свидетельствует о недостаточном поступлении или плохом усвоении белка, что приводит к сжиганию собственного протеина организма. Данное явление лежит в основе развития истощения.

Незначительное превышение белка в рационе, требуемое для поддержания нормального азотистого баланса не предоставляет вреда для здоровья человека. В данном случае избыток аминокислот используется в качестве источника энергии. Однако, при отсутствии физических нагрузок, для большинства людей, потребление белка в количестве, превышающем 1,7 грамм на 1 килограмм веса, способствует превращению излишка протеина в азотистые соединения (мочевину), глюкозу, которые должны выводить почки. Избыточное количество строительного компонента способствует к формированию кислой реакции организма, увеличению потери кальция. Помимо этого, в состав животного белка часто входят пурины, которые могут откладываться в суставах, что является предвестием развития подагры.

Передозировка белка в организме человека – крайне редкое явление. Сегодня в обычном рационе полноценных протеинов (аминокислот) катастрофически не хватает.

Какие плюсы и минусы протеинов животного и растительного происхождения?

Главное достоинство животных источников белка заключается в том, что они содержат все необходимые для организма незаменимые аминокислоты, преимущественно в концентрированном виде. Минусы такого протеина – поступление избыточного количества строительного компонента, что в 2-3 раза превышает суточную норму. Помимо этого, изделия животного происхождения часто содержат вредные компоненты (гормоны, антибиотики, жиры, ), которые вызывают отравление организма продуктами распада, вымывают «кальций» из костей, создают лишнюю нагрузку на печень.

Растительные белки хорошо усваиваются организмом. Они не содержат вредные компоненты, которые идут « в нагрузку» с животными протеинами. Однако, растительные белки не избавлены от недостатков. Большинство продуктов (кроме сои) сочетаются с жирами (в семенах), содержат неполный набор незаменимых аминокислот.

Какой белок наилучше усваивается в человеческом организме?

1. Яичный, степень всасывания достигает 95 – 100%.
2. Молочный, сырный – 85 – 95%.
3. Мясной, рыбный – 80 – 92%.
4. Соевый – 60 – 80%.
5. Зерновой – 50 – 80%.
6. Бобовый – 40 – 60%.

Данная разбежность объясняется тем, что органы ЖКТ не вырабатывают ферменты, необходимые для расщепления всех видов белка.

1. Покрывать суточную потребность организма в органическом соединении.
2. Следить за тем, чтобы с продуктами питания поступали разные комбинации белка.
3. Не злоупотреблять приемом избыточного количества протеина в течение длительного периода.
4. Не есть пищу, богатую белками на ночь.
5. Сочетать протеины растительного, животного происхождения. Это улучшит их усвоение.
6. Для спортсменов перед тренировкой для преодоления высоких нагрузок рекомендуется выпить насыщенный белком протеиновый коктейль. После занятий восполнить запасы питательных веществ поможет гейнер. Спортивная добавка поднимает уровень углеводов, аминокислот в организме, стимулируя быстрое восстановление мышечной ткани.
7. 50 % дневного рациона должны составлять животные белки.
8. Для выведения продуктов белкового обмена требуется гораздо больше воды, чем для расщепления и переработки других компонентов пищи. Во избежание обезвоживания организма в день нужно пить 2 литра негазированной жидкости. Для поддержания водно-солевого баланса, спортсменам рекомендуется употреблять 3 литра воды.

Сколько протеина может усвоиться за раз?

Среди сторонников частого питания бытует мнение, что за один прием пищи может усвоиться не больше 30 грамм белка. Считается, что больший объем нагружает пищеварительный тракт и он не способен справиться с перевариванием продукта. Однако это не более, чем миф.

Человеческий организм за один присест способен одолеть более 200 грамм протеина. При этом, доля белка пойдет на участие в анаболических процессах или СМП и будет запасена в качестве гликогена. Главное помнить, чем больше протеина поступит в организм, тем дольше он будет его переваривать, но усвоится весь.

Чрезмерное количество белков приводит к увеличению отложения жира в печени, повышенной возбудимости желез внутренней секреции и центральной нервной системы, усиливает процессы гниения, негативно сказывается на работе почек.

Вывод

Белки – это составная часть всех клеток, тканей, органов в организме человека. Протеины отвечают за регуляторные, транспортные, энергетические и обменные функции. Соединения участвуют в процессах всасывания минеральных веществ, витаминов, жиров, повышают иммунитет и служат строительным материалом для мышечных волокон.

Ежедневное поступление белка в достаточном количестве (см. Таблица № 2 «Потребность человека в протеинах») – залог сохранения здоровья хорошего самочувствия в течение дня.

Все мы разные и потребности у нас тоже разные. Кто-то пьет водку, а кто-то – протеин. Кто-то зависает в социальных сетях, а кто-то потеет в спортивном зале. Каждому – свое. Однако есть и то, что всех нас, живых, объединяет – органические вещества (все подумали именно об этом) . Одними из самых важных органических соединений являются белки. Ну, белки – и белки. Что с этого? – человек с пищей получает все необходимое (с вермишелью, майонезом, батоном, жареной картошкой и т.д.) . Если вы так считаете – то перед тем, как продолжить чтение данной статьи, прочитайте сначала « ». Если же вы инакомыслящий индивид, то от лица всех млекопитающих восточных степей Украины вам большой respect.

О белках можно говорить много и долго: об их полноценности, аминокислотном составе, о скорости их переваривания, а также их высокой стоимости. В данной же статье мы подробно остановимся на индивидуальных потребностях в белках.

Потребность в белках

Потребность в белках в различные периоды жизни разная. С момента рождения она постепенно снижается и после 20 лет практически не меняется (только после 60 лет она снижается вновь) . Потребность в белках зависит от пола, веса, интенсивности труда и других факторов. Все эти факторы влияют на суточную потребность в белке – общее количество белковой пищи, которую человек должен получить в течение светлого времени суток. Однако и в течение самих суток потребность в белках разная. Так, наибольшая потребность в белке – ➊ после физических нагрузок и ➋ сразу после пробуждения от ночного сна. ① В первом случае потребность обусловлена тем, что на мышечную работу расходуются длинноцепочковые аминокислоты: лейцин, изолейцин, валин (так называемые ) и их нужно восполнять. А также тем, что мышечная работа способствует выделению в кровь анаболических гормонов: соматотропина, инсулина и андрогенов 1 , которые способствуют усилению процессов синтеза белка (а значит, возникает насущная потребность в употреблении белка с пищей) . ② После сна потребность в белке обусловлена длительным ночным голоданием, во время которого расходуется много пищевых ресурсов. Именно поэтому: 1) завтрак должен быть непременной составляющей питания любого человека (! ) , 2) завтрак обязательно должен содержать белковые продукты.

Сколько же раз в день нужно употреблять белковые продукты, чтобы покрыть суточную в них потребность? Будем исходить из того, что человек имеет три приема пищи в день (куда же меньше) и два из них – белковые. Употребляя два раза в день белковые продукты даже в максимальном для одной порции количестве (30г) приблизиться к минимально рекомендуемым дозам употребления белка – 0,7г/кг – сможет человек весом до 85кг. Однако, не все так просто: такой Homo Sapiens обязательно должен жить в идеальных психических, физических и экономических условиях, ведь мы говорим о минимальных рекомендуемых дозах. В современном мире Сатаны таких условий нет: все спешат, раздражаются, недосыпают. Поэтому в существующих условиях количество употребляемого белка должно быть иным. Так, у физически активных людей и у людей подверженных воздействию отрицательного стресса, потребности в белке колеблются в пределах 100-250 г/сутки. Для того чтобы организм получил такое количество белка, следует не просто знать в чем содержится белок, нужно хорошо разбираться в источниках белка.

Расчет индивидуальной суточной потребности в белке

Существуют различные точки зрения на то, сколько же должен человек употреблять белка за сутки. Также существуют и различные методики подсчета потребности в белках.

Способ №1

Самым простым способом посчитать нужное количество белка является умножение собственного веса в килограммах на 1. Данный немудреный способ не учитывает наличие физических нагрузок и половую принадлежность, поэтому, он отлично подойдет тем, чье аристократическое величество не благоволит к мышечной работе и тем, кто еще не определился с собственным полом. Ну, а для тех, кто воспитывает свое тело физически, да еще и в соответствии с полом (Примечание: пол человека определяется при рождении акушерами на основании осмотра половых органов) , существуют другие формулы подсчета.

Способ №2

В соответствии с делением людей на (примечание: спорт – это тоже труд) рекомендуемые дозы белка такие:

Данные рекомендации, конечно же, сильно усреднены, ибо рассчитаны и предназначены для питания в организованных коллективах. Так. например, они не учитывают вес человека. А все прекрасно понимают, что у

двух 120кг-мужчин – одного с ожирением, а второго атлета – потребности в белках разные. Ибо потребности в пищевом белке в первую очередь обусловлены обновлением собственного мышечного белка. Также понятно, что потребности в белке у домашнего кастрированного кота и беременной львицы тоже разные. Беременность и лактация – очень важные факторы, значительно влияющие на белковые потребности. Во время беременности и кормления грудью к рекомендуемым дозам следует прибавить 30г белка (а во 2-й половине беременности – все 40г). Причем, эти дополнительные 30г белка должен съесть, как вы понимаете, не самец, а самка.

Способ №3

Суточную потребность в белке можно рассчитать также исходя из индекса массы тела (ИМТ). Для того чтоб нужно свой вес поделить на рост в квадрате. Например, вес 80кг делим на рост 1,75м 2 (3,0625) и получаем 26 (26,122, есть быть уж совсем точным) .

Всемирная организация здравоохранения (ВОЗ) рекомендует в качестве ежедневной нормы потребления белка для мужчин и женщин 0,66-0,8 грамм белка на каждый килограмм идеальной массы тела. Тут интересны три момента: ① ВОЗ не делает половых различий, ② рекомендует считать белок исходя из долженствующего, а не существующего веса тела, ③ 0,66г – это минимальное, а 0,8 – максимальное количество белка, которое нужно употреблять.

Как же узнать свой идеальный вес ? Для этого нужно рост в квадрате умножить на ИМТ. Продолжим пример: 1,75м 2 x 26 = 79кг. Теперь считаем суточную потребность в белках: наш идеальный вес 79кг умножаем на 0,66г белка – получаем 53, и также 79кг умножаем на 0,8г – получаем 63г белка. Итого: человек с ростом 175см и ИМТ 26 должен употреблять от 53 до 63 грамм белка в сутки.

Складывается впечатление, что ВОЗ осторожничает (если не сказать «жадничает») в своих рекомендациях. Ибо таких количеств белка может быть достаточно, если человек физически не активен (а он должен быть активен) , если человек не подвержен воздействию отрицательного стресса (а он подвержен) , если у человека нет менструации (а у некоторых она бывает) . Учитывая, что ВОЗ и витамин С до сих пор предлагает употреблять около 100г в сутки (дозы, установленные лет 30-50 тому назад) , то к рекомендуемым дозам употребления белка тоже нужно относиться весьма критически.

Способ №4

Заслуживает внимания метод подсчета индивидуальной суточной потребности в белке исходя из калорийности суточного рациона . Так, белки должны составлять 20-35% от общей суточной калорийности. И хотя разброс в верхней и нижней границах рекомендованных норм приличный, все легко объясняется разными потребностями, которые зависят от многих факторов. Какие же факторы влияют на потребность в белке ? Итак, потребность в пищевом белке увеличивают:

• физическая деятельность;
• период роста и развития (до 20лет) ;
• беременность и лактация;
• хронические инфекции;
• болезни пищеварительной системы;
• анемия (уменьшение количества гемоглобина и эритроцитов крови) ;
• период реконвалесценции (выздоровления) ;
• неблагоприятные климатические условия.

Некоторым недостатком данного метода является тот факт, что потребность в калориях обусловливается выполняемой работой (количеством затрачиваемой энергии) , а потребность в белке – количеством мышечной массы. Примером может служить офисный работник весом 85кг с нормальным количеством жира в организме: офисная работа не требует огромных энергетических затрат, в то время как мышечная масса нуждается в белках.

Способ №5

По мнению « » наибольшего внимания заслуживает рекомендация рассчитывать количество белка исходя из тощей массы тела . Так, на каждый килограмм нежировой массы тела должно приходиться по 0,8-1,2г белка. Тощая (она же мышечная) масса тела рассчитывается с помощью приборов адипометров (жиромеров) и калиперметров. От существующего веса вычитают процент жировой ткани и таким образом находят тощую массу тела. В медицинской практике понятие «тощая масса тела» подменяют понятием «идеальный вес тела». Делается это по двум причинам: 1) у человека, не занимающегося физической культурой, эти две «массы тела» практически одинаковы, и 2) адипометр стоит дорого, чтобы им обеспечивать каждого практикующего врача. Как же быть и что делать обычному смертному, желающему узнать свой нежировой вес? В домашних условиях, например, можно использовать измерительный циркуль (тот, который с двумя иглами) . Но так как этот мир и так полон боли и насилия, лучше обезопасить себя и иглы на измерительном циркуле переставить острыми концами внутрь. По бедности можно использовать обычный циркуль (ошибка в 1мм не существенна) . Для того чтоб узнать процент жира в организме, следует замерить толщину кожно-жировой складки (КЖС) в разных частях тела и высчитать ее среднюю толщину. Измерение проводят в 8 местах на правой половине тела: спереди на плече (бицепс), сзади на плече (трицепс), на предплечье (переднебоковая поверхность), на спине (под лопаткой), на животе (10см от пупка справа), на передней поверхности бедра (в верхней трети), на голени (задняя поверхность), на груди (справа под ключицей; в данной точке измерение проводят только мужчины). (Как производить замеры, написано в приложении после данной статьи) Далее высчитывается средняя толщина кожно-жировой складки : все показатели суммируются и делятся на количество измерений (мужчины на 8, женщины на 7). Например: 7мм + 16мм + 8мм + 16мм + 26мм + 17мм + 10мм + 11мм = 111мм 111/8 = 13,87мм. Полученный результат (13,87мм) округляем (14мм) и подставляем в таблицу. Итого в организме нашего подопытного мужчины 21% жировой ткани (или 17кг), а тощий вес равен: 64кг (81кг — 17кг). Умножив тощий вес на рекомендуемые1,2г белка, получим рекомендуемое дневное количество белка – 77г.

К чему все эти расчеты, если в сети полно онлайн-калькуляторов? Давайте для примера воспользуемся одним из них, в котором заявленным способом расчета является антропоморфологический метод: калькулятором жировой массы тела. Для того человека, для которого мы только что проводили подсчет, калькулятор выдал следующие показатели:

Конечно, эти показатели более привлекательны, чем полученные кожно-щипковым методом. Однако они заставляют сомневаться в их достоверности. Вспомните описанных выше двух 90-килограммовых мужчин — у них и окружность бедра может быть одинаковой, но вот мышечно-жировой состав тела у них абсолютно разный.

Если человека устраивает его собственный вес и если его физическая активность незначительна, ему белок стоит употреблять в выше комендуемых количествах. Если же физические нагрузки существенны или необходимо увеличение веса (мышечной массы) , то нормы употребления белка должны быть больше.

Нормы белка для спортсменов

То, что спортсмены должны употреблять белковой пищи в количествах бо льших, чем обще рекомендуемые, обусловлено тем, что все виды спорта, помимо интеллектуальных, связаны с мышечной деятельностью. Все виды мышечной работы нуждаются в белке не зависимо от того, какой спортивный показатель является целью: выносливость, ловкость, скорость, сила. Однако скоростные, а еще более , виды спорта требуют больших белковых ресурсов. Это объясняется тем, что для поддержания энергетического обмена при анаэробных видах нагрузки, коими и являются скоростные и силовые, используются . Хорошей иллюстрацией разных белковых потребностей являются спринтерский бег на 100 метров и полумарафон (22км) – при участвующих одних и тех же мышцах качество выполняемой работы совершенно разное и, как результат, и потребности в белках тоже разные.

Итак, повторим еще раз неопровергаемую истину: у спортсменов дозы употребляемого белка обязательно должны быть бо льшими, нежели в остальных смертных.

Для атлетов, «строящих» свое тело, «Sportswiki» [не ссылаясь на первоисточник] рекомендует белок употреблять в следующих количествах:

Почему «Sportswiki» свои рекомендации ограничивает только бодибилдерами, и игнорируют пауэрлифтеров, легкоатлетов и спортсменов других дисциплин понятно – ни один вид спорта не уделяет столько внимания питанию как культуризм (дискутирование на тему «культуризм – не вид спорта» строго запрещено законодательством Атлантиды) . Где построение мышечной массы является целью, там нельзя достичь хороших результатов, не употребляя . Белки при множестве своих функций в первую очередь выполняют именно структурную функцию.

Интересно свои рекомендации излагает Институт питания Академии медицинских наук (РФ): тем, кто не занят интенсивным физическим трудом, советуют употреблять 1,5г белка на 1кг собственного веса, а лицам, занятым тяжелым физическим трудом и спортсменам, (внимание!) дневную норму белка рекомендуют увеличить. …Вроде как, медицина – точная наука, а отсутствие конкретики в рекомендациях такого уровня не допустимо.

Реалии жизни

Употребить с обычными продуктами питания более 100г белка в сутки очень проблематично. Например, 100г можно получить, если съесть 200г рыбы или мяса (40г белка) + 3 куриных яйца (20г белка) + 200г творога (25г белка) + 200г каши (15г белка). Чтоб все это съесть, нужны минимум 4 приема пищи. А мясо и рыбу вы каждый день едите? Какой-то из приведенных продуктов обязательно выпадает. И, чаще всего, человек употребляет не более 60г белка: утром яичница, после работы – каша с мясом (и его там не 200г) , плюс перекусы и супы (практически безбелковые). Регулярное недополучение белка рано или поздно приведет к «последствиям» . У женщин это обвисшие щеки, груди и ягодицы, репродуктивные проблемы, частые головные боли, ранний климакс и запор. У мужчин – тонкие руки и ноги и «вечно печальный» пенис. + [независимо от пола] ненормальное артериальное давление, низкий гемоглобин, частые простудные заболевания, «внезапно и непонятно откуда» появившееся злокачественное образование и много всяких интересных медицинских случаев.

Для того чтобы все было не так печально, следует около половины необходимого количества белка получать из обычной пищи, а остальное – из (соевого, сывороточного и др.).

«Железная» поговорка гласит: «Хочешь быть похожим на цыпленка – питайся как цыпленок. Хочешь выглядеть как лев – ешь как лев».

Все, это конец

В литературе, в том числе и находящейся в интернет-пространстве, можно встретить и другие рекомендуемые суточные дозы употребляемого белка. Можно также встретить разные онлайн-калькуляторы, к настройкам которых много вопросов, и которые призваны «выключить» мозг пользователя. А ведь для необходимых подсчетов достаточно знаний математики средней школы (примечание: десятичные дроби изучаются в 5 классе общеобразовательной школы) .

После прочтения данной статьи читатель обязан знать свою индивидуальную суточную норму белка , а также у него должен сформироваться критический взгляд на все рекомендации относительно белковых потребностей. Если вы знаете сколько белка вам нужно употребить за день и знаете из каких продуктов его можно получить, то поздравляем вам с вступлением в сообщество просветленных. Теперь вы не такие как большинство и, возможно даже, у вас скоро начнут расти белые перья.

Примечания

1 Андрогены (= половые гормоны) – стероидные гормоны, вырабатываемые половыми железами и корой надпочечников. Оказывают мощное анаболическое и антикатаболическое воздействие на организм – усиливают синтез белков, тормозят их распад.

Использованная литература

«Гигиеническое значение качественного состава пищи и отдельных ее компонентов». Лекция по Гигиене питания. Харьковский медицинский университет. 2003г.

Приложение

Как правильно измерять толщину кожно-жировых складок

Измерение толщины кожно-жировых складок – один из самых объективных методов оценки количества жира в организме. Измерение проводят калиперметром (калипером). В домашних условиях можно воспользоваться измерительным циркулем. Измерение всегда проводят на правой стороне тела. Кожную складку хорошо сжимают между большим и указательным пальцами, а измерение проводят на 1см ниже пальцев. Для объективной оценки жировых отложение измерение проводят в 7-8 точках. Измерение проводят сидя и при опущенных руках.

1. Передняя поверхность плеча (бицепс): верхняя треть. Складка берется продольно.

2. Задняя поверхность плеча (трицепс): верхняя треть, ближе кнутри. Складка берется продольно.

3. Предплечье: передняя поверхность, верхняя треть. Складка берется продольно.

4. Спина: под лопаткой. Складка берется в косом направлении (сверху изнутри – вниз наружу).

5. Грудь: Вдоль края большой грудной мышцы по передней подмышечной линии.

6. Живот: на уровне пупка, 5см справа от него. Складка берется горизонтально.

7. Бедро: Вверху по переднее-боковой поверхности. Складка берется параллельно и немного ниже паховой складки.

8. Голень: задне-боковая поверхность под подколенной ямкой.

Видеоиллюстрация

Электронный анализатор состава тела Tanita